HÉMOGLOBINE

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Effets coopératifs dans la fixation d'oxygène

On désigne sous ce nom l'interaction hème-hème et aussi d'autres mécanismes modifiant réversiblement l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. Cette affinité, et le coefficient de Hill qui l'exprime, dépendent de la concentration de divers facteurs dans le globule rouge : protons (atomes d'hydrogène dépourvus d'électrons dont la concentration peut être évaluée par le pH), dioxyde de carbone (CO2), ions chlore (Cl) et un composé associant acide glycérique et phosphate que l'on appelle le 2.3. diphosphoglycérate (DPG).

Accroître la concentration de chacun d'eux déplace la courbe d'équilibre de l'oxygénation vers la droite, dans le sens de l'affinité plus faible pour l'oxygène, et accentue la forme sigmoïde de la courbe. Curieusement, aucun de ces facteurs n'influence (comme le fait la température) la courbe d'équilibre de l'oxygénation de la myoglobine, bien que, pourtant, sa molécule soit chimiquement et structurellement très comparable à une sous-unité de l'hémoglobine.

Quelle est la signification de ces effets extraordinaires ? Pourquoi ne suffit-il pas au globule rouge d'être un simple transporteur d'oxygène comme la myoglobine ? Parce qu'un tel transporteur ne permettrait pas le départ d'une assez grande quantité d'oxygène du globule rouge vers les tissus, et il ne permettrait pas au plasma sanguin de contenir assez de gaz carbonique destiné à l'excrétion pulmonaire. La pression partielle d'oxygène dans les poumons est d'environ 100 mm de mercure, ce qui suffit pour saturer d'oxygène l'hémoglobine, que la courbe d'équilibre soit sigmoïde ou hyperbolique. Dans le sang veineux, la pression partielle n'est plus que de 35 mm et, si la courbe était hyperbolique (comme celle de la myoglobine) il ne serait libéré, sous une telle pression, qu'à peine 10 p. 100 de l'oxygène transporté, ce qui entraînerait l'asphyxie du sujet respirant pourtant normalement, mais il en sera libéré en fait cinq fois plus !

Plus la forme de la courbe d'équilibre est sigmoïde, plus la fraction d'oxygène libérée est importante. Divers facteurs y co [...]

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Affinité pour l'oxygène

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Pression de l'oxygène

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Déformation d'une molécule sous la pression de l'oxygène

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Molécule d'hémoglobine

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Pour citer l’article

Max Ferdinand PERUTZ, « HÉMOGLOBINE », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 22 janvier 2021. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/hemoglobine/