PERUTZ MAX FERDINAND (1914-2002)

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Max Perutz est un chimiste britannique d’origine autrichienne. Né à Vienne le 19 mai 1914, il réside à Cambridge (Angleterre) à partir de 1936, et c'est là qu'il réalise les travaux qui fondent la cristallographie des protéines, qui lui valent le prix Nobel de chimie en 1962.

Issu d'une famille juive établie dans l'industrie textile et bien intégrée à la bourgeoisie viennoise, le jeune Perutz s'est orienté vers la chimie à l'université de Vienne. Il obtient en 1936 une bourse de recherche au Cavendish Laboratory de Cambridge. Il y prépare une thèse en cristallographie sous la direction de William Lawrence Bragg. Peu après son arrivée en Angleterre, la prise de pouvoir des nazis à Vienne force sa famille à l'exil et le prive de toute ressource. Une bourse de la Fondation Rockefeller permet tout de même à sir Lawrence Bragg de le garder auprès de lui jusqu'à la fin de la guerre et de lui permettre de soutenir sa thèse. Perutz aura néanmoins connu une période d’internement de quelques mois en tant que « ressortissant d'une puissance ennemie » (1940), un moment de sa vie qu'il décrira avec humour dans La Science est-elle nécessaire ? En 1947, le Medical Research Council (MRC) britannique crée une unité de recherche pour Perutz et John Cowdery Kendrew, qui partagera le Nobel avec lui.

Mondialement connue depuis que Francis Crick et James Watson y ont découvert, en 1953, la structure en double hélice de l'ADN, l’unité du MRC s'installe, en 1962, à la périphérie de Cambridge et devient le Laboratory of Molecular Biology (LMB), qui sera une pépinière de prix Nobel et l'un des centres où naîtra la biologie moderne. Perutz dirige le LMB jusqu'en 1979, et continue d'y travailler activement jusqu'à son décès le 6 février 2002. Son dernier article scientifique, paru peu après sa mort, résume une carrière longue et exemplaire, consacrée entièrement à l'étude des protéines, à l'exception de quelques travaux sur les glaciers que Perutz associe au plaisir de retrouver les montagnes du Tyrol lors de séjours en famille ou de réunions scientifiques qu'il y organise souvent.

En 1936, le Cavendish Laboratory est le centre de la radiocristallographie, méthode de détermination des structures cristallines par diffraction des rayons X inventée quelque vingt ans plus tôt par Lawrence Bragg et son père. Mais cette méthode est-elle applicable aux protéines ? En 1937, la nature chimique de ces molécules est encore mal établie. On sait que ce sont des polymères d'acides aminés, qu'une protéine comme l'hémoglobine du sang comporte des milliers d'atomes, et aussi que les protéines peuvent cristalliser. En septembre 1937, Gilbert Smithson Adair confie à Perutz des cristaux d'hémoglobine de cheval afin qu'il les teste : ces cristaux diffractent les rayons X, ce qui permet d’envisager leur utilisation pour déterminer la structure de la protéine.

Perutz va ainsi consacrer près de vingt ans de ses recherches à analyser le diagramme de diffraction des cristaux d'hémoglobine. Il enregistre des centaines de clichés et mesure manuellement l'intensité des milliers de taches qui apparaissent. Ce travail fastidieux peut-il le conduire à son but ? Perutz sait qu'il lui manque une information essentielle : la phase des faisceaux diffractés. Elle est indispensable pour convertir le diagramme de diffraction en une image de la protéine. Pour les petites molécules, les cristallographes ont trouvé des solutions partielles au problème des phases. L'une de ces solutions met à profit la présence d'atomes « lourds », riches en électrons et qui diffractent fortement les rayons X. La molécule la plus complexe résolue de cette façon est, en 1955, celle de la vitamine B12. Elle vaudra le prix Nobel à Dorothy Crowfoot-Hodgkin, cristallographe à Oxford et amie de Perutz, en 1964. Toutefois, cette méthode n'est pas applicable à l'hémoglobine, dont la molécule est 100 fois plus grosse que celle de la vitamine B12. En 1953, Perutz utilise la méthode du remplacement isomorphe, où les atomes lourds jouent aussi le rôle principal. Il introduit un sel de mercure dans le cristal et observe une variation des intensités diffractées. La mesure des écarts lui permet de calculer la phase de certaines réflexions et de tracer une première image de la molécule d'hémoglobine, qui n'est malheureusement qu'à deux dimensions et n [...]

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  • : directeur de laboratoire, professeur de biophysique à l'université de Paris-Sud, Orsay

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Pour citer l’article

Joël JANIN, « PERUTZ MAX FERDINAND - (1914-2002) », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 15 août 2022. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/max-ferdinand-perutz/