DYNAMIQUE MOLÉCULAIRE

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Macromolécules et biopolymères

Les macromolécules sont également sujettes à de telles fluctuations de structure. Ainsi, les chaînes d'atomes qui constituent de nombreux polymères sont-elles capables, dans une large mesure, de s'allonger, de se tordre, de se pelotonner sur elles-mêmes, de se déplier, ou de s'associer entre elles en fonction de contraintes extérieures. Les biopolymères n'y échappent pas ; c'est souvent, bien au contraire, grâce à de subtils et rapides changements de conformation qu'ils remplissent leurs fonctions physiologiques. La réorientation structurale d'une protéine, par exemple, peut être provoquée par une modification du milieu environnant (modification du pH, de la concentration en sels ou en gaz dissous). Elle peut encore être due à la reconnaissance par la protéine, dans son voisinage, d'une espèce moléculaire spécifique à laquelle elle s'associera pour un instant. Cette réorientation aura pour conséquence de libérer ou de bloquer un site réactif de la protéine et de contrôler ainsi une réaction vitale. Par exemple, dans le mécanisme de la respiration, l'hémoglobine libère son site capteur d'oxygène grâce à une modification de sa conformation, elle-même asservie à la teneur du milieu en oxygène.


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Sel de Zeise : structures moléculaires

Sel de Zeise : structures moléculaires
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Fluctuations de structures moléculaires

Fluctuations de structures moléculaires
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Proton du pentaméthoxyniobium

Proton du pentaméthoxyniobium
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Rotation autour d'une liaison carbone-carbone

Rotation autour d'une liaison carbone-carbone
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Écrit par :

  • : professeur à l'université de Nice-Sophia Antipolis, directeur de l'unité de chimie moléculaire associée au C.N.R.S.

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Pour citer l’article

Jean RIESS, « DYNAMIQUE MOLÉCULAIRE », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 28 novembre 2020. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/dynamique-moleculaire/