IMMUNITÉ, biologie

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Immunoglobulines

Nous venons de voir que le système immunitaire produit des molécules capables d'identifier « soi » et « non-soi » : ce sont les anticorps ou immunoglobulines, Ig en abrégé. Ils peuvent être soit libres dans l'organisme et véhiculées par le courant circulatoire, soit attachées aux lymphocytes (de type B) qui les produisent.

La spécificité de la reconnaissance, posée en termes rigides (à chaque antigène son anticorps), conduit à une difficulté majeure : pour reconnaître spécifiquement tous les antigènes potentiels, cela implique que le système immunitaire puisse produire un nombre astronomique d'anticorps différents. Or les 1020 molécules d'immunoglobulines ne sont pas toutes différentes, et on estime qu'elles se regroupent en moins de 108 espèces moléculaires d'anticorps de spécificités distinctes. Le nombre potentiel d'antigènes étant considérablement plus élevé et chaque antigène renfermant, de plus, une mosaïque de déterminants antigéniques, on est amené à penser qu'une même molécule d'anticorps peut reconnaître plusieurs structures antigéniques différentes, mais présentant entre elles une certaine parenté conformationnelle. Cela revient à dire que le système de reconnaissance immunitaire est partiellement dégénéré.

Néanmoins, les 108 espèces moléculaires différentes d'anticorps sont produites par autant de catégories de lymphocytes B distincts. Il a été postulé, au cours des années 1950, par Burnet et Jerne que les lymphocytes étaient groupés en clones, un clone étant un ensemble de cellules identiques, descendantes d'une même cellule initiale et exprimant les mêmes potentialités génétiques. Chaque clone synthétisant une espèce d'immunoglobuline, et une seule, est sélectivement stimulé par l'antigène que reconnaît l'immunoglobuline qu'il exprime. Cette conception, largement vérifiée depuis lors par les faits, est connue sous le nom de théorie clonale.

La difficulté suivante rencontrée par le problème du répertoire est d'ordre génétique. Les immunoglobulines étant des protéines, elles sont nécessairement « codées » dans l'ADN des chromosomes. On voit immédiatement que les 108 molécules d'immunoglobulines différentes ne peuvent être codées chacune par un gène distinct, puisqu'on estime que le nombre total des gènes de structure chez l'homme est de l'ordre d'une trentaine de mille. C'est donc un mécanisme génétique particulier qui doit expliquer l'origine de la diversité des anticorps.

Enfin, outre les fonctions de reconnaissance, les immunoglobulines peuvent exprimer d'autres fonctions, dites effectrices (cf. infra, Immunocytes). Le nombre, extrêmement restreint, des fonctions (par exemple, la fixation du complément, la bactériolyse, etc.) contraste avec le nombre, très grand, des structures de reconnaissance. Cela implique que cette dualité opérationnelle (reconnaissance et fonctions effectrices) doit être sous-tendue par une dualité structurale des molécules d'immunoglobulines, elle-même dictée par une organisation particulière des gènes qui les codent pour l'ensemble du système selon le schéma : 1 gène → 1protéine → 1 fonction.

Rappelons que les protéines sont composées d'une ou de plusieurs chaînes polypeptidiques, chacune constituée par un enchaînement, ou séquence univoque d'acides aminés, définissant la structure primaire. L'organisation dans l'espace de cette ou de ces chaînes constitue la structure tridimensionnelle, forme sous laquelle s'exercent les fonctions des protéines. Les immunoglobulines, dont on connaît depuis longtemps la nature protéique, sont caractérisées par leur extrême hétérogénéité, ce qui rend leur analyse très difficile.

En règle, un antigène stimule toujours un nombre relativement élevé de clones. Pour disposer de solutions homogènes d'immunoglobulines, qui seules conviennent pour analyser la structure primaire de ces molécules, force est donc d'obtenir des molécules provenant d'un seul clone. Cette situation est réalisée lorsqu'un clone lymphocytaire B est « cancérisé ». Il prolifère alors sélectivement, devient prépondérant, et déverse dans le sang de grandes quantités d'une immunoglobuline monoclonale. Ce type de maladie, le myélome multiple, existe chez l'homme. Les protéines monoclonales sont isolées du sérum de ces malades à l'occasion d'un acte thérapeutique qui consiste à remplacer le plasma des patients par celui d'un individu sain (plasmaphérèse). Chez la souris, le myélome peut être induit expérimentalement, et transplanté [...]

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Système immunitaire

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Immunoglobuline IgG1 humaine : modèle linéaire

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Immunoglobuline IgG1 humaine : représentation tridimensionnelle

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Association de deux gènes constants

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Écrit par :

  • : membre titulaire de l'Académie nationale de pharmacie, professeur honoraire à l'Institut Pasteur, Paris, directeur de recherche honoraire au C.N.R.S., professeur à l'Institut Pasteur de Lille
  • : professeur à la faculté des sciences de Luminy, université d'Aix-Marseille-II
  • : docteur ès sciences, chargée de recherche à l'I.N.S.E.R.M. (U 80)
  • : professeur d'immunologie à l'université de Lyon-I-Claude-Bernard

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Pour citer l’article

Joseph ALOUF, Michel FOUGEREAU, Dominique KAISERLIAN-NICOLAS, Jean-Pierre REVILLARD, « IMMUNITÉ, biologie », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 30 juin 2022. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/immunite-biologie/