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De l’enzyme aux complexes enzymatiques

Les activités enzymatiques sont souvent le fait de complexes issus de l'association stable, selon une structure définie, d'un nombre de protéines différentes qui peut atteindre plusieurs dizaines dans le cas des complexes de transcription de l’ADN en ARN, par exemple. Plusieurs cas de figure existent. L'édifice plurimoléculaire peut rassembler dans une même structure les diverses activités enzymatiques qui vont de manière ordonnée concourir à la libération d'un produit. Les complexes peuvent être organisés en structure au sein d'un organite, comme les enzymes de la chaîne respiratoire des mitochondries ou de la fixation du dioxyde de carbone dans les chloroplastes. Les progrès techniques aidant, on décrit l’organisation d’un nombre croissant d'édifices complexes dont la structure détermine et module l'activité finale de l'enzyme (complexe de transcription, protéasomes, etc.).

Interactions protéines-ADN

Photographie : Interactions protéines-ADN

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La première étape de l'expression d'un gène, c'est-à-dire la copie de sa séquence d'ADN (ici, une double hélice en bleu et rouge) en un ARN messager, exige la fixation de certaines protéines sur des régions précises de l'ADN du gène. Dans ce cas, une protéine (en jaune) se fixe sur la... 

Crédits : Laguna Design/ Science Photo Library

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D'une manière générale, il est illusoire de concevoir une activité enzymatique comme isolée. Cette approche a été nécessaire historiquement, mais une réflexion sur le métabolisme cellulaire doit prendre en compte le fait que le fonctionnement des enzymes est très largement ordonné par les structures cellulaires, édifices multimériques, organites, cytosquelette, l'ensemble étant soumis à des mouvements parfaitement coordonnés qui constituent le trafic intracellulaire. Les notions d'intégration structurale et de mouvement sont devenues essentielles à la compréhension du caractère finement contrôlé du métabolisme.


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Médias de l’article

Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat

Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat
Crédits : RCSB PDB (rcsb.org) of 3GXR (Helland et al. 2009 Cell.Mol.Life Sci. 66: 2585-2598)

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Cinétiques michaéliennes

Cinétiques michaéliennes
Crédits : Encyclopædia Universalis France

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Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique

Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique
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Interactions protéines-ADN

Interactions protéines-ADN
Crédits : Laguna Design/ Science Photo Library

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Écrit par :

  • : chercheur en histoire des sciences, université Paris-VII-Denis-Diderot, ancien chef de service à l'Institut Pasteur

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Pour citer l’article

Gabriel GACHELIN, « ENZYMES - Site actif », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 20 septembre 2020. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes-site-actif/