ENZYMESSite actif

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Structure et évolution des sites actifs

Le site actif apparaît alors sous la forme d'une petite cavité de la protéine enzyme. Cette cavité est définie par des replis de la chaîne polypeptidique de l'enzyme qui rapprochent des acides aminés souvent éloignés le long de la séquence d’acides aminés. Ce repli présente sur la face interne de la cavité (souvent à dominante hydrophobe) des radicaux latéraux d'acides aminés (OH, NH ou NH2, protons échangeables) dans une disposition caractéristique. Les atomes ou radicaux du substrat interagissent avec les atomes et radicaux du site actif par le biais de liaisons faibles en énergie, liaisons hydrogène, de Van der Waals, interactions électrostatiques, interactions hydrophobes, etc., dont l'ensemble va définir une constante d'association. Le plus souvent, un groupement réactif de l'enzyme, ou bien exogène, est orienté vers le point précis du substrat où va être opérée la modification chimique catalysée. C'est à travers cette interaction complexe entre radicaux réactifs du site actif de l'enzyme et positionnement dans l'espace de la liaison à modifier du substrat qu'est stabilisé le complexe ES, que l'état de transition devient manifeste, que l'énergie d'activation est suffisamment abaissée pour que la réaction ait lieu et qu'enfin le produit (P), le substrat modifié et l'enzyme inchangée soient libérés.

L'identification des acides aminés impliqués dans la fixation du substrat et dans la réaction est réalisée par leur modification sélective (par des réactifs des radicaux –SH, 0H, –NH2, etc.) et, surtout, par mutagenèse dirigée du gène de l'enzyme de façon à remplacer l'acide aminé supposé actif par un résidu neutre comme l'alanine, qui ne modifie pas le repliement de la molécule et n'intervient dans aucun mécanisme réactionnel. La mutagenèse dirigée est également utilisée pour modifier les propriétés de l'enzyme, voire sa spécificité vis-à-vis des substrats. On notera qu'aucune méthode de détermination de la st [...]


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Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat

Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat
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Cinétiques michaéliennes

Cinétiques michaéliennes
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Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique

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Interactions protéines-ADN

Interactions protéines-ADN
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Écrit par :

  • : chercheur en histoire des sciences, université Paris-VII-Denis-Diderot, ancien chef de service à l'Institut Pasteur

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Pour citer l’article

Gabriel GACHELIN, « ENZYMES - Site actif », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 05 août 2020. URL : http://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes-site-actif/