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L'équation de Michaelis-Menten

L'ensemble du processus de catalyse enzymatique qui survient dans le site actif est donc, schématiquement, déterminé par la concentration en sites enzymatiques occupés par le substrat. On peut ainsi écrire la réaction enzymatique sous la forme simple : enzyme + substrat → complexe enzyme-substrat → enzyme + produit (E + S → ES → E + P).

Dans ces conditions et sous réserve que la réaction étudiée soit à un seul substrat (ou, s'il en existe plusieurs, que la concentration de ces derniers soit maintenue constante et optimale), que l'on mesure les vitesses initiales d'apparition du produit P, que la concentration en enzyme soit constante et qu'enfin l'environnement physico-chimique (solvant, tampon, ions cofacteurs, température, pH) soit constant, alors la vitesse v de production de P observée pour une concentration constante de S s'écrit comme v = Vp s/(KM + s) où Vp est la vitesse maximale de production de P (on l'écrit en général Vmax), KM la constante dite de Michaelis, et s la concentration de substrat pour laquelle la vitesse de réaction est égale à la moitié de la vitesse maximale. Cette équation, établie en1911, est appelée équation de Michaelis-Menten et garde toute sa validité.

Cinétiques michaéliennes

Dessin : Cinétiques michaéliennes

Dessin

Cette figure regroupe trois représentations classiques de la cinétique enzymatique michaelienne. En a, on représente la quantité de produit réactionnel en fonction du temps, à concentration en enzyme constante mais en faisant varier la concentration initiale de substrat [S] : on voit que la... 

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Pour déterminer ces valeurs, on réalise en général d'abord une mesure de la vitesse initiale de production de P en présence d'une concentration croissante de substrat. La courbe est hyperbolique et on ne peut extrapoler directement ni Vmax ni KM. On utilise donc de préférence la représentation de Lineweaver et Burk (1932) dans laquelle 1/v = (KM/Vmax s) + (1/Vmax). Cette représentation est commode puisque lorsque l'on représente 1/v en fonction de 1/s, la droite obtenue coupant l'axe des ordonnées en 1/Vmax et celle des abscisses en –1/KM, extrapolation graphique qui donne immédiatement les valeurs caractéristiques de l'enzyme. On notera que KM n'a de réalité physique qu'apparente car il dépend des valeurs prises par les autres constantes de la réaction, dont on ignore en général les contributions respectives. On admet, et l'approximation est en général bon [...]


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Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat

Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat
Crédits : RCSB PDB (rcsb.org) of 3GXR (Helland et al. 2009 Cell.Mol.Life Sci. 66: 2585-2598)

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Cinétiques michaéliennes

Cinétiques michaéliennes
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Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique

Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique
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Interactions protéines-ADN

Interactions protéines-ADN
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Écrit par :

  • : chercheur en histoire des sciences, université Paris-VII-Denis-Diderot, ancien chef de service à l'Institut Pasteur

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Pour citer l’article

Gabriel GACHELIN, « ENZYMES - Site actif », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 19 septembre 2020. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes-site-actif/