ENZYMESSite actif

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Facteurs affectant la catalyse enzymatique

En dehors des conditions de milieu déjà mentionnées, comme le pH, la vitesse de la réaction enzymatique est influencée, comme pour toute réaction chimique, par la température. De fait, on observe que la vitesse des réactions enzymatiques varie avec celle-ci dans le même sens que la constante d'équilibre. D'une part, l'augmentation de la température accroît la probabilité de contact entre enzyme et substrat. D'autre part, elle contribue à l'énergie d'activation de la réaction en favorisant la formation de l'état de transition. Cependant, cet effet de la température s'exerce dans certaines limites. En effet, si l'on excepte les enzymes thermostables de bactéries présentes dans les sources chaudes et les « fumeurs noirs » des dorsales océaniques – une de ces enzymes est utilisée dans l’amplification de l’ADN par polymérase (PCR) –, les enzymes se dénaturent progressivement et en fonction de la température. Cette perte d'activité est liée à la perte de leur structure dans l'espace, elle-même due à la rupture des liaisons faibles en énergie qui stabilisent la structure secondaire de la protéine. C'est ainsi qu'une activité enzymatique présente le plus souvent, en fonction de la température, une courbe en cloche, l'augmentation décrite précédemment étant suivie par une diminution liée à la dénaturation de la protéine. Le sommet de la courbe en cloche représente un état dans lequel la dénaturation est encore réversible. Toutes les protéines ne sont pas dénaturées à la même température. Ainsi, dans le sérum sanguin, les enzymes du système du complément sont inactivées par une incubation de 30 minutes à 56 0C tandis que les anticorps ne le sont pas ; les enzymes facteurs de la coagulation du sang restent stables à cette température tandis que les protéines du virus de l'hépatite ou du sida perdent leurs propriétés fonctionnelles. Ces différences de stabilité [...]


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Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat

Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat
Crédits : RCSB PDB (rcsb.org) of 3GXR (Helland et al. 2009 Cell.Mol.Life Sci. 66: 2585-2598)

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Cinétiques michaéliennes

Cinétiques michaéliennes
Crédits : Encyclopædia Universalis France

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Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique

Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique
Crédits : Encyclopædia Universalis France

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Interactions protéines-ADN

Interactions protéines-ADN
Crédits : Laguna Design/ Science Photo Library

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Écrit par :

  • : chercheur en histoire des sciences, université Paris-VII-Denis-Diderot, ancien chef de service à l'Institut Pasteur

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Pour citer l’article

Gabriel GACHELIN, « ENZYMES - Site actif », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 12 août 2020. URL : http://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes-site-actif/