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Facteurs affectant la catalyse enzymatique

En dehors des conditions de milieu déjà mentionnées, comme le pH, la vitesse de la réaction enzymatique est influencée, comme pour toute réaction chimique, par la température. De fait, on observe que la vitesse des réactions enzymatiques varie avec celle-ci dans le même sens que la constante d'équilibre. D'une part, l'augmentation de la température accroît la probabilité de contact entre enzyme et substrat. D'autre part, elle contribue à l'énergie d'activation de la réaction en favorisant la formation de l'état de transition. Cependant, cet effet de la température s'exerce dans certaines limites. En effet, si l'on excepte les enzymes thermostables de bactéries présentes dans les sources chaudes et les « fumeurs noirs » des dorsales océaniques –  une de ces enzymes est utilisée dans l’amplification de l’ADN par polymérase (PCR) –, les enzymes se dénaturent progressivement et en fonction de la température. Cette perte d'activité est liée à la perte de leur structure dans l'espace, elle-même due à la rupture des liaisons faibles en énergie qui stabilisent la structure secondaire de la protéine. C'est ainsi qu'une activité enzymatique présente le plus souvent, en fonction de la température, une courbe en cloche, l'augmentation décrite précédemment étant suivie par une diminution liée à la dénaturation de la protéine. Le sommet de la courbe en cloche représente un état dans lequel la dénaturation est encore réversible. Toutes les protéines ne sont pas dénaturées à la même température. Ainsi, dans le sérum sanguin, les enzymes du système du complément sont inactivées par une incubation de 30 minutes à 56 ⁰C tandis que les anticorps ne le sont pas ; les enzymes facteurs de la coagulation du sang restent stables à cette température tandis que les protéines du virus de l'hépatite ou du sida perdent leurs propriétés fonctionnelles. Ces différences de stabilité thermique expliquent la pratique du chauffage des sérums avant usage thérapeutique tant pour décomplémenter que pour éliminer une majorité de virus.

D'autres facteurs interviennent dans la vitesse de réaction enzymatique. Ils portent le nom générique de cofacteurs. La composition chimique du milieu de réaction est un facteur bien connu des expérimentateurs, sans que les raisons en soient toujours évidentes. Cela dit, l'état physique du solvant et la nature des molécules en contact étroit avec les enzymes au sein du compartiment intracellulaire sont inconnus. Il est essentiel de se souvenir que ces données cinétiques sont obtenues en solution aqueuse diluée hors de l'environnement naturel intra- ou extracellulaire.