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Inhibition de l'activité enzymatique

L’étude cinétique de l'activité enzymatique a permis d'analyser, en termes d'interactions moléculaires avec le site catalytique, l'inhibition de l'activité exercée par des molécules (dites inhibitrices), de structures apparentées ou non aux substrats. L'étude cinétique des diverses modalités d'inhibition donne également des informations précieuses sur les mécanismes de l'action enzymatique.

Inhibition réversible

L'inhibition réversible compétitive

L'inhibition réversible compétitive est due à la présence dans le milieu réactionnel de molécules analogues à la structure du substrat. Du fait de cette parenté structurale, ces analogues peuvent prendre la place du substrat et empêcher que ce dernier ne se fixe dans le site actif. Le compétiteur diminue donc la vitesse de réaction en diminuant la proportion de complexe enzyme-substrat. Cette inactivation est réversible en ajoutant du substrat, ce qui signifie que le complexe enzyme-inhibiteur (EI) peut se dissocier. On ne peut trouver qu’ES ou EI, jamais ESI. L'inhibition compétitive se caractérise par une augmentation du KM sans diminution de la Vmax. Sur une courbe de Lineweaver-Burk, l'activité de l'enzyme mesurée en présence d'une concentration unique d'inhibiteur se traduit par une droite sécante avec l’axe des ordonnées en 1/Vmax et sécante avec l'axe des abscisses en 1/KM'KM' est supérieur à KM.

Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique

Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique

Dessin

Expression suivant Lineweaver et Burk des effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

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Certains inhibiteurs compétitifs possèdent une affinité très supérieure à celle du substrat naturel. Ainsi le métothrexate, un analogue du tétrahydrofolate, utilisé en cancérologie en particulier, se fixe environ 1 000 fois mieux que la molécule naturelle, l'acide folique, ce qui revient à inactiver – réversiblement, mais efficacement – l'enzyme qui utilise ce facteur de croissance. Les sulfamides ou sulfonamides (premières substances antibiotiques introduites en médecine en 1935) agissent comme des compétiteurs de l'acide para-amino-benzoïque dans la synthèse de l'acide folique. Comme l'humain ne synthétise pas son acide folique, les sulfam [...]


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Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat

Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat
Crédits : RCSB PDB (rcsb.org) of 3GXR (Helland et al. 2009 Cell.Mol.Life Sci. 66: 2585-2598)

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Cinétiques michaéliennes

Cinétiques michaéliennes
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Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique

Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique
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Interactions protéines-ADN

Interactions protéines-ADN
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Écrit par :

  • : chercheur en histoire des sciences, université Paris-VII-Denis-Diderot, ancien chef de service à l'Institut Pasteur

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Pour citer l’article

Gabriel GACHELIN, « ENZYMES - Site actif », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 10 août 2020. URL : http://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes-site-actif/