AMINOACIDES ou ACIDES AMINÉS
Amino-acides : formules chimiques
Encyclopædia Universalis France
Les acides aminés, encore appelés aminoacides sont les unités structurales des protéines, donc des enzymes, clés des divers mécanismes du vivant. Ils participent en outre à presque tout le métabolisme cellulaire. On les a nommés ainsi, car ce sont des molécules organisées autour d’une même structure de base – un atome de carbone – qui porte : la fonction acide-COOH ; la fonction basique amine-NH2 ; un atome d'hydrogène ; et un radical R, de structure variable, qui distingue et caractérise les vingt acides aminés que l’on trouve naturellement dans les protéines.
Les vingt aminoacides des protéines
Ces vingt acides aminés possèdent donc des propriétés communes mais se différencient par leur radical.
Il convient d’y ajouter l’hydroxyproline, trouvée en particulier dans le collagène – une protéine abondante dans le tissu conjonctif –, qui est une proline sur laquelle est greffée un -OH, secondairement à la synthèse de la protéine. En outre, on trouve dans des protéines impliquées dans la détoxification des peroxydes, deux acides aminés rares – la sélénométhionine et la sélénocystéine – identiques à la méthionine et la cystéine, mais où un atome de sélénium remplace l’atome de soufre. Au contraire du cas précédent, la synthèse et l’incorporation dans les protéines de ces séléno-aminoacides selon un code original ne s’effectuent pas selon les voies canoniques.
Propriétés communes aux acides aminés
Les différents états des acides aminés
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L’une des propriétés communes aux acides aminés est que l’organisation caractéristique autour du carbone n’est pas plane, mais développée dans l'espace de telle sorte qu'il peut en exister deux formes, appelées L et D, symétriques donc non superposables (comme un objet et son image dans un miroir). Cette chiralité – ou « non-superposabilité » – concerne tous les acides aminés sauf la glycine. Les formes D, rares, se trouvent dans certains antibiotiques. Dans le cas le plus général, les acides aminés dans la nature sont de configuration L.
Parmi les autres propriétés communes à tous les acides aminés, l'une est fondamentale : la fonction acide d'un acide aminé peut réagir avec l'amine d'un autre acide aminé pour former une liaison dite peptidique. C’est par de telles liaisons
que des acides aminés s'ajoutent les uns aux autres pour former une chaîne dite polypeptidique. Les protéines sont, en définitive, des molécules constituées d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques, comprenant de quelques centaines à plusieurs milliers d'unités d'acides aminés, l'ordre (ou séquence) précis.
La construction des chaînes polypeptidiques induit une contrainte d'organisation dans l’espace et des propriétés du polypeptide que les acides aminés libres en solution ne présentent pas.
Propriétés individuelles des acides aminés
Dans un polypeptide et une protéine, il peut s'établir des liaisons très nombreuses non covalentes, de faible énergie, entre les liaisons peptidiques elles-mêmes et entre les radicaux, qui donnent au polypeptide leur conformation dans l’espace.
Ces possibilités d’interactions sont dues aux radicaux R dont les propriétés distinguent nettement les acides aminés les uns des autres en leur conférant des propriétés physico-chimiques particulières. Du fait de ces interactions, des groupes R, éloignés les uns des autres dans la chaîne ou les chaînes, peuvent être rapprochés dans la structure spatiale et constituer, par exemple, le centre réactif d’une enzyme et participer à la réaction enzymatique.
Il en résulte un grand nombre de fonctions biologiques dans l'organisation, la structuration et la catalyse sans laquelle, pratiquement, aucune réaction physico-chimique ne se produirait dans les cellules.
Les acides aminés sont synthétisés dans les cellules par des suites de réactions[...]
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Écrit par
- Pierre KAMOUN : professeur de biochimie à l'université René-Descartes, chef de service à l'hôpital Necker, Paris
- Universalis : services rédactionnels de l'Encyclopædia Universalis
Classification
Pour citer cet article
Universalis et Pierre KAMOUN. AMINOACIDES ou ACIDES AMINÉS [en ligne]. In Encyclopædia Universalis. Disponible sur : (consulté le )
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Autres références
-
ADN (acide désoxyribonucléique) ou DNA (deoxyribonucleic acid)
- Écrit par Michel DUGUET, Universalis, David MONCHAUD, Michel MORANGE
- 10 074 mots
- 10 médias
...mérite de proposer le premier l'idée d'un code génétique, c'est-à-dire une correspondance précise entre la succession des bases dans l'ADN et celle des acides aminés dans les protéines. Les quatre bases constituant l'ADN (adénine, cytosine, guanine et thymine) correspondent à quatre lettres... -
AMINOACIDES INDISPENSABLES
- Écrit par Geneviève DI COSTANZO
- 601 mots
Au début du xxe siècle, les recherches de Wilcock et de Hopkins montrèrent que certaines protéines (gélatine, zéine) sont incapables, malgré un apport azoté quantitativement suffisant, de maintenir l'équilibre nutritif de l'animal et d'assurer sa croissance. L'adjonction à ce régime de certains...
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ANTIGÈNES
- Écrit par Joseph ALOUF
- 7 382 mots
- 5 médias
Ces antigènes sont essentiellement des polypeptides de synthèse obtenus par polymérisation d'acides aminés sous forme de chaîne polypeptidique. Un premier type de polymères, les poly(α-aminoacides) de composition et de structure beaucoup plus simples que celles des protéines comparées à partir... -
BACTÉRIOLOGIE
- Écrit par Jean-Michel ALONSO, Jacques BEJOT, Michel DESMAZEAUD, Didier LAVERGNE, Daniel MAZIGH
- 18 329 mots
- 11 médias
...certain seuil de concentration. On appelle rétro-inhibition le mécanisme qui inhibe l'activité enzymatique de la première enzyme d'une voie métabolique par le produit final de cette voie. Il en est ainsi dans la production de lysine,acide aminé essentiel pour l'alimentation animale. - Afficher les 65 références
Voir aussi
- POLYPEPTIDES
- ENZYMES
- IONISATION
- PHÉNYLALANINE
- TYROSINE
- CHROMOPHORE
- DOPAMINE
- MAO (monoamine oxydase)
- GLYCOGÈNE
- DÉSAMINATION
- OXYDATION
- ALANINE
- ASPARTIQUE ACIDE
- COENZYMES ou COFACTEURS ENZYMATIQUES
- ISOÉLECTRIQUE POINT
- POLYPEPTIDIQUE CHAÎNE
- TRANSAMINATION
- DOPA (dihydroxyphénylalanine)
- DÉCARBOXYLATION
- GLUTAMIQUE ACIDE
- HISTIDINE
- FLAVINE ADÉNINE DINUCLÉOTIDE (FAD)
- NICOTINAMIDE ADÉNINE DINUCLÉOTIDE PHOSPHATE (NADP)
- TYRAMINE
- DÉCARBOXYLASES
- TRANSAMINASE
- MÉTABOLISME DES GLUCIDES
- ESTÉRIFICATION
- PYRUVIQUE ACIDE
- NICOTINAMIDE ADÉNINE DINUCLÉOTIDE (NAD)
- GLUCONÉOGENÈSE ou NÉOGLUCOGENÈSE
- TRYPTOPHANE
- STÉRÉO-ISOMÉRIE
- ÉNANTIOMÈRES ou INVERSES OPTIQUES ou ANTIPODES OPTIQUES
- DÉSHYDROGÉNASES
- PROTÉINES
- PEPTIDIQUE LIAISON
