COLLAGÈNE

De nature glycoprotidique, le collagène est une macromolécule fibreuse, très répandue dans le règne animal et qui, chez l'homme, représente approximativement un tiers des protéines de l'organisme. Il est plus exact de parler des collagènes, car il y a plusieurs sortes de collagènes qui diffèrent dans leur structure, dans leur composition et dans leur distribution au sein des tissus et des organes d'un même organisme, sans parler des différents collagènes, isolés, identifiés et étudiés à partir d'espèces animales très diverses.

Une des plus anciennes industries de l'humanité, celle des colles, est basée sur la transformation du collagène en gélatine. L'étymologie du mot « collagène » rappelle aussi cette utilisation. Cela a surtout été effectué avec le collagène des os. Une autre industrie ancestrale du collagène est celle du tannage ou l'industrie du cuir. Le cuir n'est autre que du collagène du derme spécialement traité avec des agents tannants, c'est-à-dire ponté d'une façon spéciale, pour lui donner souplesse et résistance. Une variante de cette industrie est celle de la conservation des animaux ou des cadavres humains (momification) : le tannage du derme permet la conservation des téguments en les protégeant de la dégradation bactérienne.

Plus récemment, on a utilisé le collagène en médecine et en chirurgie. Le catgut est le collagène de la sous-muqueuse intestinale des mammifères. Cette même sous-muqueuse est utilisée pour les instruments de musique, pour la fabrication des cordes. On a préparé également des pansements à base de collagène (par exemple pour les brûlés, avec la peau de porc) ainsi que des produits cosmétiques (crème au collagène). La gélatine a été largement utilisée aussi dans l'industrie alimentaire et dans l'industrie photographique.

Divers types de collagène

Déjà chez les Porifera (ou Spongiaires), on retrouve plusieurs types de collagènes, comme les fines fibrilles de collagène intercellulaire, (spongine A), et les grosses fibres, macroscopiquement visibles, qui forment la trame solide de ces animaux que J. Gross, qui les a le premier étudiées, a appelé la spongine B. On trouve des collagènes sous d'autres formes moléculaires et microscopiques dans la paroi des vers de terre et chez la quasi-totalité des espèces animales. Sous des formes différentes, chez l'homme, le collagène joue un rôle important en tant que composant macromoléculaire principal de la trame fibreuse calcifiable des os, des cartilages, des ligaments, des tendons, des capsules articulaires, de l'œil (cornée, corps vitré, capsule cristallinienne, rétine), du derme, des plèvres, péritoine et autres revêtements et capsules d'organes parenchymateux et de cavités de l'organisme. On le retrouve aussi à l'intérieur des organes parenchymateux en tant que principal composant des cloisons, dans les parois vasculaires, de la lame basale des capillaires jusqu'aux parois des gros vaisseaux, dans la sous-muqueuse des organes digestifs, les méninges, les couches protectrices des muscles (perimysium, endomysium) et des nerfs (perineurium).

Plusieurs types génétiquement distincts de collagènes sont connus chez l'homme. La structure du collagène peut être caractérisée par la description de sa forme la plus répandue chez l'homme, c'est-à-dire du collagène du type I. Cette molécule se forme au cours de sa biosynthèse dans la cellule à partir d'un précurseur, le procollagène (cf. infra). Au sortir de la cellule, il est devenu un bâtonnet d'environ 300 nanomètres de long et d'environ 16 nanomètres d'épaisseur que l'on appelle le tropocollagène. Cette molécule comprend une longue partie centrale, formée à partir de trois chaînes peptidiques, enroulées en triple hélice. Les deux extrémités de ce bâtonnet en triple hélice sont plus lâches, on les appelle télopeptidiques. Les trois chaînes α peuvent être séparées par chauffage à une température dépassant la température de dénaturation du collagène (> 37 ⁰C), ce qui a comme résultat de transformer le collagène en gélatine (collagène dénaturé). Les trois chaînes α constitutives peuvent être séparées par des méthodes physicochimiques telles que chromatographie sur colonne de DEAE cellulose ou électrophorèse sur gel de polyacrylamide. Les chaînes α des différents types de collagènes sont distinguées par des indices s [...]

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Amino-acides particuliers et formes glycosylées
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Amino-acides
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Biosynthèse du collagène
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