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PROTÉASES

Articles

  • ATHÉROSCLÉROSE

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    ...point, l'inflammation athéroscléreuse trouve ici une autre application : les cellules activées de l'infiltrat inflammatoire (particulièrement les monocytes) sécrètent des enzymes (protéases) capables de digérer la matrice scléreuse de la plaque (chape fibreuse) pour l'amincir et favoriser sa rupture.
  • CHARBON MALADIE DU

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    LF est une métalloprotéase à zinc qui hydrolyse spécifiquement des protéines cellulaires impliquées dans des cascades de signalisation. Cependant, les conséquences de cette coupure au niveau physiopathologique demeurent peu connues et les causes exactes de la mort que la toxine létale peut, à elle seule,...
  • COLLAGÈNE

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    ...extensions plus ou moins globulaires qui seront ensuite coupées au moment de leur excrétion de la cellule, au niveau de la membrane cellulaire, par des protéases spécifiques que l'on appelle les pro-collagène-peptidases (ou propeptidases) N- et C-terminales, pour ne laisser sortir de la molécule que le...
  • DÉTERGENTS

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    ...par action des tensioactifs ni par action des agents de blanchiment. Il faut les dégrader par un processus biochimique faisant intervenir des enzymes. Les protéases, très utilisées, sont considérées comme « l'ancêtre » des enzymes dans les formulations de lessive. Aujourd'hui, les lessives contiennent...
  • ENZYMES - Cinétique enzymatique

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    Les enzymes de la famille des protéases à sérine, qui catalysent la coupure par hydrolyse de liaisons peptidiques, sont un exemple d’enzyme utilisant un mécanisme de type ping-pong : l’enzyme s’associe au premier substrat, le peptide à cliver, et un premier produit de la réaction est libéré avant que...
  • ENZYMES - Site actif

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    ...mêmes éléments structuraux sont utilisés. Ils sont dus à de courtes séquences d’acides aminésconservées. C'est ainsi que la structure du site actif des ses dites à sérine – parce que la sérine fait partie du site actif – est toujours la même. Tous les sites des enzymes qui catalysent l'échange de phosphate...
  • EXTRÉMOPHILES

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    • 2 856 mots
    L'industrie des détergents utilise massivement des protéases. Les industries alimentaires, textiles, papetières, pharmaceutiques ainsi que les tanneries, la cosmétique, la chimie fine et l'ingénierie moléculaire sont également des utilisateurs importants. Ces enzymes présentent cependant des performances...
  • GÉNOMIQUE - La transgenèse

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    ...résistance aux larves d'insectes peut être obtenue par introduction de transgènes capables de coder pour des toxines très spécifiques (cas du maïs Bt). On peut aussi introduire des inhibiteurs de protéases, enzymes capables de dégrader les protéines. L'insecte, la bactérie ou le champignon qui emploient...
  • MÉTASTASES, médecine

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    ...métastatique, une dégradation ménagée de la lame basale entourant la tumeur doit se produire pour libérer les cellules cancéreuses dans le tissu conjonctif. Cette protéolyse est assumée par une large famille de protéases, dont l'activité, étroitement contrôlée dans des conditions normales par un ensemble d'activateurs...
  • MICROBIOTE DE LA BOUCHE

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    ...proteins) contribuerait à l’aggravation de la dyslipidémie et donc à l’évolution vers la maladie athéromateuse. Des études ont montré que la protéase gingipain R, libérée par le Porphyromonasgingivalis en grandes quantités, peut contribuer à la formation de ces plaques d’athérome. Cette...
  • MORTS CELLULAIRES

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    ...est suffisante pour activer des hydrolases cataboliques responsables des dégradations cellulaires observées au cours de différents processus létaux. Une famille de protéases, appelées caspases, ainsi qu'une enzyme nucléaire, le DFF40, participent à la fragmentation de l'ADN au cours de...
  • MYOSINE

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    Protéine de masse moléculaire élevée (460 000), la myosine constitue, dans la cellule musculaire striée, les myofilaments épais des disques sombres des myofibrilles (structures intracytoplasmiques contractiles). De forme allongée (160 nm), la macromolécule de myosine est formée de deux longues...

  • PROTÉASOME

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    La concentration de chaque protéine dans une cellule est essentiellement constante. Cependant, on sait depuis les années 1950 que ces molécules sont renouvelées en permanence. Au cours du métabolisme cellulaire, elles sont donc synthétisées puis dégradées par des enzymes appelées protéases,...

  • PROTÉINES DE L'ALIMENTATION HUMAINE

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    ...acides aminés soufrés du lait de vache sont limitants s'il est la source protéique du régime alimentaire. La disponibilité dépend de l'aptitude des protéases digestives à hydrolyser entièrement les protéines. Les protéines végétales ne sont hydrolysées que partiellement, car le répertoire des protéases...
  • RÉACTION INFLAMMATOIRE

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    ...activités anti-microbiennes fortes ; mais elles sont aussi vivement toxiques et peuvent endommager les tissus avoisinants, entretenant alors l’inflammation. Enfin, des protéases, enzymes produites par les mastocytes, les macrophages et les neutrophiles activés, sont nocives pour les pathogènes mais se révèlent...
  • RÉSERVES PHYSIOLOGIQUES - Réserves végétales

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    Dans les corps protéiques apparaissent, en même temps que les globulines, des protéases qui interviendraient dans le remaniement du contenu vacuolaire lors de la maturation et dans leur dégradation au moment de la germination. Des inhibiteurs de protéase ont également été décelés, ils sont probablement...
  • SIDA (syndrome immuno-déficitaire acquis)

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    ...est susceptible de déterminer les étapes nécessaires à la synthèse des protéines virales qui permettront la formation de nouvelles particules virales. C'est à ce stade qu'interviennent des enzymes banales, les protéases, susceptibles d'être inhibées par des antiprotéases, molécules médicamenteuses aujourd'hui...
  • STATINES

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    La membrane du réticulum endoplasmique contient une protéase inactive, « Site 1 protéase » (S1P), qui accompagne le complexe SCAP-SREBP lors de son transfert du réticulum endoplasmique vers l'appareil de Golgi et qui acquiert une activité protéolytique durant cette migration. La forme activée de S1P...
  • VENINS

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    Les protéases qui vont digérer les tissus de la proie ou créer des nécroses locales, ou encore parfois activer la chaîne de réactions aboutissant à la formation d'un caillot grâce à une série d'hydrolyses de protéines spécifiques (protéolyses), sont largement représentées dans les venins, surtout dans...