MYOSINE

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Protéine de masse moléculaire élevée (460 000), la myosine constitue, dans la cellule musculaire striée, les myofilaments épais des disques sombres des myofibrilles (structures intracytoplasmiques contractiles). De forme allongée (160 nm), la macromolécule de myosine est formée de deux longues chaînes torsadées ensemble pour constituer une sorte de « manche » dont l'une des deux extrémités bifurque pour donner naissance à deux « têtes » globulaires : l'ensemble a donc l'aspect de la lettre Y. Du fait de cette asymétrie moléculaire, les faisceaux de myosine qui constituent les myofilaments orientent les têtes à chacune de leurs extrémités, d'où l'aspect bipolaire d'une telle structure, bien visible en microscopie électronique.

Ce sont ces extrémités, regroupant les excroissances « globulaires » des molécules de myosine, qui sont en mesure de tirer de l'énergie des molécules d'ATP qu'elles hydrolysent (activité ATPasique), d'où la possibilité de déclencher la contraction. Elles ont d'autre part une « flexibilité » qui rend compte de leur liaison mécanique réversible avec les protéines contractiles voisines (actine, tropomine et tropomyosine) lors du raccourcissement des myofibrilles qui matérialise cette contraction à l'échelle cellulaire. Les points de flexibilité coïncident avec des zones fragiles, sur lesquelles agissent les protéases qui sont les enzymes hydrolysant les protéines : la papaïne qu'on trouve dans certains sucs végétaux (ananas) et la trypsine du suc pancréatique.

La première détache les extrémités globulaires (fraction HMM-S1 de masse 115 000 daltons) où l'on a pu détecter la présence de chaînes polypeptidiques accessoires plus courtes et dites légères ; le nombre et la nature de ces chaînes varient beaucoup selon le type de muscle dont elles proviennent (masse moléculaire variant de 15 000 à 25 000 selon les cas). La seconde enzyme s'attaque à l'emplacement de la bifurcation qui porte les deux têtes globulaires. On obtient de ce fait deux tronçons dits méromyosines : méromyosine légère (LMM masse 140 000 daltons) qui correspond au « manche » de la macromolécule, et méromyosine lourde (HMM, 340 000 daltons), dont les têtes globulaires peuvent être détachées en faisant agir la papaïne.

—  Didier LAVERGNE

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Pour citer l’article

Didier LAVERGNE, « MYOSINE », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 16 octobre 2019. URL : http://www.universalis.fr/encyclopedie/myosine/