KÉRATINE

Caractéristique des téguments, la kératine est une scléroprotéine largement représentée dans le règne animal, surtout chez les vertébrés, remarquable par sa grande insolubilité, sa résistance aux enzymes protéolytiques et par sa haute teneur en cystine. Les structures organiques constituées par la kératine sont, en général, des tissus morts qui conservent peu de traces de leur origine cellulaire ; elles remplissent des fonctions constructives et protectrices (ongles, griffes, cornes, couche cornée de l'épiderme, plumes, poils, cheveux, laine).

Les structures kératinisées ont des caractères physiques différents. On distingue deux types de kératines. Molles, elles tendent à se desquamer en écailles, sont plastiques, translucides, souvent assez onctueuses, et s'hydratent assez facilement. Dures, elles sont compactes, résistantes, de couleur jaune et n'ont pas tendance à la desquamation.

La microscopie électronique montre que les structures kératinisées sont constituées de protofilaments ayant un diamètre constant (de 7 à 8 nm) et une longueur indéterminée. Dans certaines régions (poils), la disposition compacte des protofilaments réalise une symétrie hexagonale. Les segments, biréfringents en lumière polarisée, présentent toujours une orientation correspondante des protofilaments : ceux-ci, étroitement parallèles, sont disposés en faisceaux entrelacés, en lamelles, par une orientation variée dans les différentes couches. Entre les protofilaments, on trouve un matériel amorphe, appelé « matrice interfilamenteuse ».

La composition en acides aminés de la kératine varie selon les espèces et selon les organes ; elle ne serait donc pas une protéine homogène. Deux composants ont été mis en évidence : l'un macromoléculaire, de poids moléculaire supérieur à 50 000, pauvre en acides aminés soufrés ; l'autre micromoléculaire, beaucoup plus riche en acides aminés soufrés (cystine). Le premier représente le composant des filaments, le second celui de la matrice.

Les kératines sont des chaînes polypeptidiques. Les diagrammes de diffraction des rayons X ont donné des images différentes selon que la kératine est à l'état natif ou à l'état étiré : on distingue une structure secondaire α pour la kératine normale et une structure β pour la kératine étirée (Astbury). La structure α correspond à une succession d'éléments plans enroulés en hélice. Chaque chaîne hélicoïdale se dispose elle-même sous la forme d'une hélice à très large pas (0,51 au lieu de 0,54 nm) pour les fibres de peptide poly-L-alanine d'origine synthétique. Ces valeurs semblent résulter du fait que plusieurs hélices α peuvent s'enrouler les unes autour des autres, dans le sens de la longueur, à la manière d'un câble toroné. La structure β correspond à une grille peptidique formée par des chaînes liées entre elles par des liaisons hydrogène. La grille plane est plissée au niveau des carbones α, les liaisons peptidiques restant dans un même plan. On obtient ainsi une structure en « feuillet plissé ». L'étirage de la fibre de kératine correspond au passage d'une structure α à une structure β.

Les kératines molles deviennent des kératines dures. En effet, au cours de l'histogenèse, il y aurait d'abord synthèse de la protéine des filaments (pauvre en soufre), puis apparition de la protéine matricielle (riche en soufre) qui réaliserait le durcissement et la transformation complète des cellules en matériel corné.

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