COLLAGÈNE
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- Écrit par Ladislas ROBERT
Composition des collagènes
Le collagène est caractérisé par la présence d'aminoacides particuliers comme l'hydroxyproline (≃ 14 p. 100) et d'hydroxylysine. Ces acides aminés particuliers sont obtenus par l'hydroxylation de la proline et de la lysine après la synthèse de la chaîne α sur les polysomes (cf. chap. 3). On connaît dans le collagène deux isomères de l'hydroxyproline : l'hydroxy 3-proline et l'hydroxy 4-proline. La teneur en 4-hydroxyproline est élevée mais variable d'un type de collagène à l'autre. Le dosage de l'hydroxyproline permet pratiquement le dosage sélectif du collagène, puisque très peu d'autres protéines en contiennent (c'est le cas de l'élastine, du C1q qui est l'un des composants du complément et d'une certaine forme dite asymétrique de l'acétylcholinestérase). Ces autres protéines en contiennent beaucoup moins, en général moins de 2 p. 100. La 3-hydroxyproline se trouve surtout dans les collagènes des lames basales.
Amino-acides particuliers et formes glycosylées
Encyclopædia Universalis France
Amino-acides
Encyclopædia Universalis France
Comme l'hydroxyproline, l'hydroxylysine se forme aussi après la synthèse de la chaîne peptidique à partir de la lysine et une partie de cette hydroxylysine est glycosylée en galactosyl-hydroxylysine ou en glucosylgalactosyl-hydroxylysine. Les différents types de collagènes sont plus ou moins riches en glucides, c'est pourquoi nous pouvons dire que les collagènes sont des glycoprotéines. Cette copule glucidique, le glucosylgalactosyl-hydroxylysine, est très caractéristique du collagène et permet de le distinguer des autres glycoprotéines, car ce type de liaison entre galactose et hydro-xylysine en 1 α n'a pas encore été retrouvé dans d'autres glycoprotéines. La séquence d'aminoacides des collagènes est caractérisée par la présence de la glycine à chaque troisième position, comme dans la séquence caractéristique du triplet : gly-pro-X. Ainsi, la plupart des collagènes contiennent environ 330 résidus pour 1 000 résidus de glycine.
Au cours de sa biosynthèse, la forme précurseur du collagène, le procollagène, contient deux extrémités globulaires, à l'extrémité N-terminale et C-terminale de la molécule ; ces extrémités peuvent être également glycosylées (surtout la C-terminale) mais avec des chaînes glycanniques N-glycosidiquement liées à la partie peptidique et contenant N-acétyl glucosamine, mannose, galactose et acide N-acétyl-neuraminique. Les collagènes des lames basales sont particulièrement riches en glucides, beaucoup plus que les collagènes interstitiels.
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Écrit par
- Ladislas ROBERT : directeur de recherche au C.N.R.S., docteur en médecine, docteur ès sciences, directeur de laboratoire de biochimie du tissu conjonctif à la faculté de médecine, université de Paris-Val-de-Marne.
Classification
Pour citer cet article
Ladislas ROBERT. COLLAGÈNE [en ligne]. In Encyclopædia Universalis. Disponible sur : (consulté le )
Article mis en ligne le et modifié le 14/03/2009
Médias
Distribution dans l'organisme
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Amino-acides particuliers et formes glycosylées
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Amino-acides
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