RIBOSOMES

Les protéines, qui façonnent le phénotype de tout organisme et en sont des unités fonctionnelles (enzymes), sont synthétisées au cours de réactions matricielles hautement spécifiques. Les instructions pour la synthèse de chaque protéine sont transférées d'abord de l'ADN, source de l'information génétique, à l'ARN messager ou ARNm (transcription), et puis de cet ARNm à la chaîne polypeptidique (traduction) qui va constituer la protéine. Au cours de cette expression génétique, le message héréditaire, inscrit dans la séquence des désoxyribonucléotides, subit une double conversion : il se voit finalement reproduit dans la séquence des acides aminés des protéines puisque, selon le code génétique, chaque triplet de nucléotides correspond à un acide aminé. La fidélité de l'expression des gènes est confiée aux ribosomes : en effet, c'est à ces particules que l'ARNm transmet le message issu du génome.

Cytoplasme cellulaire

Description et physiologie du cytoplasme cellulaire.Sous la membrane cellulaire se trouve le cytoplasme, combinant organites et hytaloplasme, où se réalisent diverses opérations métaboliques.Le centrosome est un organite propre aux cellules animales composé de deux centrioles. Il joue un... 

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La synthèse protéique est un processus complexe, auquel participent non seulement l'ARNm et le ribosome, mais aussi les ARNt et une série de facteurs cytoplasmiques catalysant l'une ou l'autre étape du schéma de polymérisation. Dans la mesure où le ribosome porte les sites d'attachement de tous ces facteurs, il va ainsi accomplir des fonctions multiples. Une complexité non moins certaine se situe au niveau des processus biosynthétiques qui sont à l'origine des différents constituants ribosomaux et dans leur assemblage au cours de la croissance cellulaire.

Nous décrirons d'abord la structure, les fonctions et la genèse des ribosomes des bactéries (cellules procaryotes). La deuxième partie de cet article est consacrée aux ribosomes du cytoplasme de la cellule eucaryote et aux particules ribosomales que renferment certains de ces organites cytoplasmiques (mitochondries et chloroplastes).

L'appareil de traduction des procaryotes

Structure du ribosome bactérien

Une cellule bactérienne possède environ 20 000 ribosomes, qui sont libres dans le cytoplasme ou ancrés à la membrane cytoplasmique. Ces particules ont un coefficient de sédimentation d'environ 70 unités Svedberg (70 S = 2,65 × 10⁶ daltons). Elles sont composées d'une grande sous-unité (50 S = 1,5 × 10⁶ Da) et d'une petite sous-unité (30 S = 0,9 × 10⁶ Da). Une dissociation des particules 70 S en sous-unités se produit naturellement lorsque prend fin la fonction traductionnelle exercée par le ribosome lié à l'ARNm, donc à la terminaison des chaînes polypeptidiques. Elle peut être réalisée artificiellement au laboratoire dans certaines conditions expérimentales : les sous-unités sont alors séparées par centrifugation en gradients de densité.

Les ribosomes des procaryotes (bactéries et cyanophycées) sont constitués de 60 p. 100 d'ARNr et de 40 p. 100 de protéines ribosomales (protéines r) : on y retrouve trois types d'ARNr et 52 protéines. La sous-unité 30 S renferme une molécule d'ARNr 16 S et les protéines S 1 à S 21. La sous-unité 50 S contient un ARNr 5 S, un ARNr 23 S, ainsi que les protéines L 1 à L 34. Les 3 ARNr diffèrent dans leur taille, la séquence de leurs nucléotides et leur structure tridimensionnelle. Les protéines r sont uniques, excepté les deux dimères L 7/L 12 et le couple L 26−S 20. Les protéines ribosomales peuvent être séparées par électrophorèse bidimensionnelle. Elles ont des tailles comprises entre 10 000 et 30 000 daltons, excepté la protéine S 1 (65 000). Le fractionnement des ARNr est réalisé par électrophorèse ou par chromatographie sur colonne.

Les ARNr représentent environ 80 p. 100 de l'ARN total extrait d'une bactérie. Les trois types d'ARNr d'Escherichia coli ont été entièrement séquencés. Ces études ont montré la présence de régions complémentaires permettant la formation de « bras » bicaténaires par les appariements des bases G-C et A-U : ces bras séparent des boucles monocaténaires. Il en découle que chaque ARNr possède, au sein de la particule ribosomale, une structure tridimensionnelle propre. La comparaison des structures des ARN 5 S issus de différentes bactéries a permis de préciser la position taxonomique d'organismes nouvellement isolés et de tracer l'évolution des espèces étudiées.

ARNr : structure primaire

Structure primaire de l'ARNr de la petite sous-unité ribosomale bactérienne. L'établissement de la séquence en bases de l'ARNr 16S a permis l'élaboration d'une structure complexe formée par des « boucles » monocaténaires et des « tiges » bicaténaires (appariement A-U et G-C par... 

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L'analyse par ordinateur des images des sous-unités et des ribosomes, obtenues au microscope électronique dans différentes projections, a permis d'établir la structure tridimensionnelle des ribosomes entiers et des sous-unités. Ainsi, la grande sous-unité présente trois appendices majeurs. La petite sous-unité, composée d'un corps et pourvue d'un bec, repose sur la grande sous-unité. La synthèse des protéines se déroule à l'interface des deux sous-unités.

Escherichia coli

Architecture du ribosome d'« Escherichia coli », selon modèle consensus établi par ordinateur, à partir de micrographies électroniques sous différentes projections. Les sous-unités ribosomales sont représentées ici à l'aide de projections en deux dimensions. La sous-unité 30 S :... 

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Comme nous l'avons précisé, les ARNr possèdent une structure tridimensionnelle propre, qui subsiste même lors de la dissociation complète des particules. Chaque protéine adhère à une région bien précise d'un ARNr, dont certaines séquences restent exposées au milieu extérieur. Il suffit d'incuber des particules ribosomales avec l'ARNase pour que des clivages des ARNr se produisent et qu'une séparation des composants ribosomaux s'ensuive.

Le relevé topographique des différents constituants ribosomaux est le résultat de nombreuses approches expérimentales différentes. Citons en premier lieu les méthodes de pontages entre ARNr ou entre protéines r, pontages réalisés à l'aide de réactifs chimiques bifonctionnels capables d'établir des liens covalents entre composants proches. La mesure de la distance entre fluorophores, greffés respectivement sur un composant à topologie inconnue et sur d'autres de référence, permet de situer le premier par rapport aux points de référence. Le marquage de deux protéines ribosomales moyennant le remplacement de l'hydrogène par le deutérium (qui modifie la diffusion des neutrons) permet de mesurer la distance entre les deux centres de masse que représentent lesdites protéines. Les anticorps qui ont été obtenus à l'encontre des différentes protéines ont permis d'établir leur position à la surface du ribosome grâce à la formation de « dimères » (deux ribosomes fixés aux bras d'une molécule d'immunoglobuline) identifiables par microscopie électronique. Des approches similaires, fondées sur l'emploi d'anticorps réagissant avec des bases modifiées dans les ARNr ou avec des haptènes greffés à des points connus de ces mêmes molécules, ont permis notamment d'identifier la position des extrémités des ARNr, saillantes à la surface des particules.

Constituants et sites actifs

Topographie de certains constituants et sites actifs. L'emplacement des chiffres donne la position des protéines ribosomales déterminée par microscopie électronique. En a, vue de la sous-unité 30 S faisant face à la grande sous-unité : IF1, IF2 et IF3 indiquent le site de liaison des... 

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Fonctions du ribosome

La synthèse protéique se fait en trois étapes : l'initiation, l'élongation et la terminaison. Elle est liée à la dissociation périodique du ribosome 70 S dans ses sous-unités lors de la terminaison et à leur [...]

Cycle ribosomal

Le cycle ribosomal. I et II : formation du complexe d'initiation dans lequel on voit la petite sous-unité associée à l'ARNm (trait horizontal) et au f-met-ARNt (ligne verticale soutenant l'acide aminé, en forme de boule, ici bleue) ; III : première étape de l'élongation, fixation... 

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