PROTÉASOME

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L'ubiquitination

La grande majorité des protéines détruites par la voie ATP-ubiquitine dépendante doivent être étiquetées (marquées) pour être reconnues comme substrat par le protéasome 26S. Ce marquage se fait par l'addition d'une petite protéine ubiquitaire de 76 acides aminés, très conservée au cours de l'évolution, l'ubiquitine. L'ubiquitination est accomplie par l'action séquentielle de trois types d'enzymes spécialisées différentes. Une enzyme d'activation de l'ubiquitine (E1) va se lier à une molécule d'ubiquitine pour donner un complexe E1ubiquitine ; cette réaction est dépendante de l'énergie apportée par l'hydrolyse de l'ATP. Une enzyme de conjugaison à l'ubiquitine (E2) va transférer l'ubiquitine pour donner un complexe E2ubiquitine. Ces enzymes de conjugaison font partie d'une famille dont il existe plus de vingt enzymes connues. Dans une troisième étape, une protéine ligase (E3) va permettre le transfert de l'ubiquitine sur la protéine cible à dégrader. Cette étape se répète par l'addition d'une ubiquitine sur l'ubiquitine précédemment ajoutée, créant une chaîne de polyubiquitine. Pour être reconnue par le protéasome 26S cette chaîne doit posséder un minimum de quatre molécules d'ubiquitine. Près d'une centaine d'enzymes de la famille E3 sont identifiées actuellement. Certaines de ces enzymes sont capables de reconnaître une seule protéine. La combinaison de ces nombreuses enzymes E2 et E3 permet de générer une grande diversité et spécificité dans la reconnaissance des substrats impliquant une ubiquitination.

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Structure d’un protéasome

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Différentes formes de protéasomes

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Yves BRIAND, « PROTÉASOME », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 19 octobre 2021. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/proteasome/