MATRICE INTERCELLULAIRE ou MATRICE EXTRACELLULAIRE

Les glycoprotéines de structure

Des quatre familles de macromolécules, collagènes, élastine, protéoglycannes et glycoprotéines de structure, ce sont ces dernières qui ont été le plus tardivement caractérisées. Cela pour deux raisons : difficulté de leur isolement, absence de constituants caractéristiques. La première glycoprotéine de structure a été isolée à partir du stroma de la cornée, en 1960, par L. Robert : c'est la kératonectine. Depuis une dizaine d'années, de nombreux autres composants appartenant à cette même classe ont été isolés et caractérisés à partir d'un grand nombre de tissus conjonctifs d'Invertébrés et de Vertébrés : fibronectine, laminine, chondronectine, hyaluronectine, entactine. Les mieux étudiés sont certainement la fibronectine et la laminine.

Glycoprotéines

Énumération de quelques glycoprotéines de structure (GPS) isolées et partiellement caractérisées. 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

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Localisation

La fibronectine est élaborée surtout par les cellules mésenchymateuses, telles que fibroblastes, cellules musculaires lisses, et se rencontre in vivo essentiellement à deux niveaux, sous forme soluble dans le plasma où sa concentration augmente avec l'âge, ainsi que dans divers liquides biologiques, sous forme insoluble associée à de nombreuses membranes basales, et dans les tissus conjonctifs lâches.

Laminine et entactine sont des glycoprotéines de structure spécifiques des lames basales. La laminine a été mise en évidence en microscopie électronique au niveau des laminae rarae épithéliales et glomérulaires. L'hyaluronectine a été décrite par B. Delpech et d'autres chercheurs au niveau du système nerveux central et dans d'autres tissus également. La chondronectine existe à la surface des cellules cartilagineuses. Plusieurs autres glycoprotéines de structure ont été isolées et caractérisées, mais elles n'ont pas reçu de dénomination spéciale (L. Robert, S. Junqua et M. Moczar).

Ces glycoprotéines de structure sont présentes au niveau cellulaire, à l'intérieur des cellules et à leur surface, et dans la matrice intercellulaire. Elles peuvent s'associer aux autres macromolécules de la matrice, et c'est pourquoi l'hypothèse de leur rôle possible dans la morphogenèse du tissu conjonctif, dans le positionnement des cellules au sein de cette matrice, fut formulée pour la première fois il y a une trentaine d'années. Certaines ont un rôle régulateur dans la synthèse du collagène.

Fonction mécanique

Les glycoprotéines de structure présentent d'intéressantes propriétés qui conditionnent leurs possibles fonctions. Elles interagissent avec les collagènes, surtout interstitiels pour la fibronectine, types IV et V pour la laminine, type II pour la chondronectine, avec les protéoglycannes, particulièrement avec leur « moitié » glycosaminoglycannique. Ces interactions ont été particulièrement étudiées pour la fibronectine qui, en outre, interagit avec certains éléments du cytosquelette (actine, vinculine), avec l'ADN, avec certains types cellulaires, avec des bactéries... Toutes ces interactions sont spécifiques, « médiées » par des sites qui ont pu être localisés sur la molécule de fibronectine par protéolyse ménagée. Un des modèles de structure de la fibronectine fait l'objet de la figure.

Fibronectine plasmatique

Représentation schématique de la structure de la fibronectine plasmatique. Dans la partie supérieure, sont représentées les 2 chaînes peptidiques A et B avec le poids moléculaire des sous-unités (75 K = 75 000 daltons) et avec la désignation des spécificités des sous-unités quant... 

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Deux glycoprotéines de structure

Représentation schématique de deux glycoprotéines de structure : en a, la fibronectine à la surface d'un fibroblaste assure la cohésion entre la membrane cellulaire et les fibres de collagène et les protéoglycannes de la matrice intercellulaire (en gris). Les câbles d'actine du... 

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Deux glycoprotéines de structure

Représentation schématique de deux glycoprotéines de structure : en a, la fibronectine à la surface d'un fibroblaste assure la cohésion entre la membrane cellulaire et les fibres de collagène et les protéoglycannes de la matrice intercellulaire (en gris). Les câbles d'actine du... 

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Ces propriétés conditionnent les possibles fonctions de cette glycoprotéine de structure : rôle dans l'adhésion cellulaire, dans la morphogenèse du tissu conjonctif, dans les processus de cicatrisation. Elle présente également un caractère d'opsonine.

Laminine et chondronectine sont aussi considérées comme des protéines d'adhésion : la laminine jouerait un rôle important dans l'ancrage des cellules épithéliales sur la lame basale, par exemple dermo-épidermique, ou dans d'autres tissus comme la paroi intestinale, et la chondronectine interviendrait dans l'insertion des chondrocytes dans la trame fibreuse du cartilage, formé principalement de collagène de type II.

Composition

Ces glycoprotéines de structure sont essentiellement des N-glycosyl-protéines. Les oses constitutifs sont l'acide sialique, le galactose, le mannose, la N-acétylglucosamine. On y rencontre aussi du fucose et parfois du glucose. Elles contiennent aussi du sulfate. La composition en acides aminés montre une teneur élevée en acides aminés dicarboxyliques, en acides aminés aromatiques. Elles contiennent de la cystéine. Quelques caractères des glycoprotéines de structure sont rassemblés dans le tableau.

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Rôle physiopathologique

Une des raisons majeure [...]

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Protéoglycannes du cartilage
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