LIAISONS CHIMIQUESLiaisons biochimiques faibles

Les macromolécules biologiques sont des polymères à la structure originale. Deux classes particulièrement importantes sont les acides nucléiques, dont la structure est associée à leur rôle de matrice du patrimoine héréditaire, et les protéines, qui sont les objets de l'expression de ce patrimoine et les effecteurs de la vie cellulaire.

Les protéines sont constituées par un enchaînement linéaire d'acides aminés unis par une liaison covalente, la liaison amide, appelée dans ce cas liaison peptidique. Ce sont donc des polypeptides. Il existe vingt acides aminés naturels, et la structure primaire d'une protéine est réalisée par la disposition séquentielle des différents acides aminés. En conséquence de cette organisation séquentielle, la forme géométrique de la protéine varie. Il existe pourtant certaines caractéristiques qu'on retrouve dans un grand nombre de protéines et qu'on regroupe sous le nom générique de structure secondaire. Il s'agit de structures hélicoïdales (hélice α), stabilisées grâce à la contribution de liaisons hydrogène régulièrement réparties entre atomes d'oxygène et d'azote de deux liaisons peptidiques, de structures presque planes (feuillets β), résultant elles aussi d'un arrangement stabilisé par des liaisons hydrogène particulières, mais aussi des liaisons de Van der Waals entre les résidus variables des acides aminés, et enfin de tournants β qui utilisent une géométrie particulière de certains acides aminés leur permettant un arrangement régulier grâce à la contribution de diverses liaisons faibles. La forme finale de la protéine, que l'on associe généralement à sa fonction dans la vie cellulaire, est sa structure tertiaire. Elle résulte de la combinaison de sections organisées suivant les divers types de structure secondaire (dont la contribution varie le plus souvent entre 10 et 90 p. 100 du total des acides aminés) et d'acides aminés arrangés dans l'espace de manière à constituer un maximum d'interacti [...]