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IMMUNOCHIMIE

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Immunoanalyse par les méthodes immunoenzymologiques

Cette méthodologie d'immunodosages quantitatifs fondée sur l'interaction primaire Ag-Ac est, à l'heure actuelle, une des plus utilisées en immunoanalyse. Elle a été proposée pour la première fois en 1971 par trois équipes de recherche : en France par Avraméas et Guibert, aux Pays-Bas par Van Weeman et Schnurs et en Suède par Engvall et Perlmann qui l'ont décrite sous l'acronyme Elisa (pour Enzyme Linked Sorbent Assay) universellement utilisé depuis 1971.

Cette réaction immunologique est fondée sur une technique de marquage par une enzyme de l'un des éléments, l'antigène ou l'anticorps, qui intervient dans la réaction. L'utilisation d'enzymes comme marqueur présentait l'avantage considérable de conférer une grande sensibilité à la réaction Ag-Ac en raison de la propriété de l'enzyme liée à l'un des partenaires de la réaction (le plus souvent l'anticorps) de transformer un très grand nombre de molécules de substrat, c'est-à-dire à l'amplification du signal servant de révélateur de la réaction.

Les modalités de la réaction sont très variées. Elles permettent de doser soit l'antigène, soit l'anticorps. Elles peuvent s'effectuer en phase hétérogène ou homogène selon un processus de type compétitif ou non compétitif. Elles sont actuellement pratiquées le plus souvent dans les cupules de microplaques en matière plastique. On les exécute manuellement ou à l'aide de machines automatiques dotées d'un enregistrement sur bandes imprimantes. Pour être fiables, les réactions immunoenzymatiques nécessitent l'emploi de préparations d'antigènes et d'anticorps polyclonaux ou monoclonaux très spécifiques et soigneusement purifiés et contrôlés.

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Écrit par

  • : membre titulaire de l'Académie nationale de pharmacie, professeur honoraire à l'Institut Pasteur, Paris, directeur de recherche honoraire au C.N.R.S., professeur à l'Institut Pasteur de Lille

Classification

Pour citer cet article

Joseph ALOUF. IMMUNOCHIMIE [en ligne]. In Encyclopædia Universalis. Disponible sur : (consulté le )

Article mis en ligne le et modifié le 14/03/2009

Médias

Classification fonctionnelle - crédits : Encyclopædia Universalis France

Classification fonctionnelle

Mesure de l'affinité d'un anticorps - crédits : Encyclopædia Universalis France

Mesure de l'affinité d'un anticorps

Liaison ligand-anticorps - crédits : Encyclopædia Universalis France

Liaison ligand-anticorps

Autres références

  • ALLERGIE & HYPERSENSIBILITÉ

    • Écrit par , , et
    • 12 574 mots
    • 2 médias
    Lesétudes immunologiques ont montré que la spécificité antigénique est souvent l'attribut d'une petite fraction de la molécule. Le développement de la chimiosynthèse au cours des dernières décennies a permis de jeter quelque lumière sur la nature du déterminant antigénique et de sa spécificité grâce...
  • ANTICORPS MONOCLONAUX

    • Écrit par et
    • 2 137 mots

    Les anticorps, ou immunoglobines, sont des protéines sécrétées par une famille de cellules, les lymphocytes, dont la principale propriété est de reconnaître le « non-soi ». Les substances chimiques reconnues comme étrangères, qu'elles soient des associations de molécules ou des molécules, sont...

  • ANTIGÈNES

    • Écrit par
    • 7 382 mots
    • 5 médias
    Enrègle générale, les antigènes sont des macromolécules, mais toute macromolécule n'est pas obligatoirement immunogène. L'immunogénicité d'une macromolécule est d'autant plus élevée que sa taille est plus importante. Exceptionnellement, un certain nombre de molécules de faible taille moléculaire...
  • ÉLECTROPHORÈSE

    • Écrit par , et
    • 4 740 mots
    • 10 médias
    On a décrit plusieurs procédés qui permettent de séparer des groupes de protéines (albumine, α1, α2, β1, β2, γ-globulines) en vue de préparer ces fractions à partir, par exemple, d'un sérum. À cet effet, on utilise des portoirs de grandes dimensions dans lesquels on met une pâte d'amidon,...
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