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La relation structure-fonction au cœur de l’activité enzymatique

Cependant, ces études cinétiques informent peu sur ce qui se passe à l’intérieur du site actif. En fait, le mécanisme de l’activité enzymatique ne peut être compris qu’au travers de la structure de la molécule-enzyme et de ses interactions avec le substrat et le milieu. Ainsi, la destruction de la structure des protéines par la chaleur et divers agents chimiques, opération très simple, détruit l’activité enzymatique. Mais l’étude du site actif et des mécanismes réactionnels qui y surviennent est très laborieuse. Même si on a facilement pu conclure que certains groupements chimiques des protéines (–OH, –SH, –NH2) y étaient essentiels, la compréhension de la nature du site actif attendra les études sur la structure fine des protéines qui ne débuteront qu’après 1950, comme celles sur le repliement des protéines leur permettant d’atteindre leur configuration active. En pratique, la forme dans l'espace des grands motifs structuraux (feuillets, hélices) des protéines est d’abord établie par Linus Pauling (1901-1994) à partir de 1950. L'existence de cristaux de protéines permet de définir leur structure tridimensionnelle par diffraction des rayons X : la première est la myoglobine en 1957 par John Kendrew (1917-1997). Enfin, la technicité progressant, on montre avec précision que l’activité catalytique dépend de la position relative de radicaux chimiques de certains acides aminés au sein du site actif de l’enzyme, vis-à-vis du substrat à transformer. Les liaisons qui s’établissent entre acides aminés du site et substrat entraînent ainsi la déformation du substrat et abaissent l’énergie d’activation de la liaison à modifier, permettant à la réaction de survenir. On voit bien ici l’insuffisance du modèle clé-serrure de Fischer, qui n’a qu’une valeur analogique simple, donnant une image statique, devant la dynamique des interactions atomiques au sein du site actif.

Linus Carl Pauling et ses modèles moléculaires

Photographie : Linus Carl Pauling et ses modèles moléculaires

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Linus Carl Pauling (1901-1994), chimiste américain, Prix Nobel de chimie en 1954 pour ses travaux sur la nature de la liaison chimique et Prix Nobel de la paix en 1962 pour sa campagne contre les essais d'armes nucléaires et contre le recours à la guerre comme solution des conflits... 

Crédits : Tom Hollyman/ Science source/ SPL

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Avec l’avènement de la biologie moléculaire, de telles études structurales sont grandement facilitées. En effet, à partir de la seule séquence en a [...]


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Portrait de Lazzaro Spallanzani

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Le modèle clé-serrure

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Écrit par :

  • : chercheur en histoire des sciences, université Paris-VII-Denis-Diderot, ancien chef de service à l'Institut Pasteur

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Gabriel GACHELIN, « ENZYMES - Histoire de la notion », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 26 septembre 2020. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes-histoire-de-la-notion/