ÉLASTINE

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Modifications de l'élastine en pathologie

De nombreuses pathologies du collagène ont été définies en fonction des anomalies moléculaires résultant de modifications qualitatives et quantitatives aux différentes étapes de la synthèse et de la maturation de cette molécule. Une classification analogue a été proposée pour l'élastine par L. Robert et C. Frances. À part les modifications de la biosynthèse de l'élastine, une déficience en lysine-oxydase entraîne également d'importantes altérations des fibres élastiques.

La pathologie de certains tissus élastiques, comme la peau, l'aorte ou les poumons, peut être définie essentiellement comme résultant de la perte des propriétés fonctionnelles des fibres élastiques. Cette perte d'élasticité du polymère a été attribuée à la présence de contaminants au sein de la fibre élastique (lipides, Ca++) et à sa dégradation par des enzymes protéolytiques (élastases).

De par sa structure (coude β) l'élastine est capable de fixer par coordination les ions calcium, et les lipides peuvent également interagir avec l'élastine par interactions hydrophobes. Ces interactions pouvant être de nature cumulative, se potentialisent mutuellement et modifient de ce fait considérablement les propriétés dynamiques de la fibre élastique. Ces phénomènes sont responsables de la perte d'élasticité des fibres élastiques au cours de l'athérosclérose.

Élastogenèse

Élastogenèse

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Représentation schématique de l'élastogenèse. La cellule musculaire lisse de l'aorte produit deux types de macromolécules : les glycoprotéines de structure microfibrillaires (GPS-mf) et la tropoélastine (te). Cette dernière se dépose par interaction électrostatique sur la trame... 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

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L'élastine est très résistante à l'action d'enzymes protéolytiques. Seules les élastases isolées et caractérisées à partir de différents types cellulaires (pancréas, polymorphonucléaires neutrophiles, plaquettes, macrophages, fibroblastes, cellules musculaires lisses de l'aorte) sont capables de dégrader l'élastine fibreuse insoluble à un pH voisin de la neutralité. In vivo, l'action de ces élastases est modulée par la présence d'importantes quantités d'inhibiteurs d'origine sérique comme l'α1-antiprotéase et l'α2-macroglobuline, d'autres sont d'origine épithéliale comme l'inhibiteur du mucus bronchique. Une déficience fonctionnelle ou [...]


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Tropoélastine

Tropoélastine
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Élastogenèse

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Écrit par :

  • : docteur ès sciences, chargé de recherche au C.N.R.S.
  • : directeur de recherche au C.N.R.S., docteur en médecine, docteur ès sciences, directeur de laboratoire de biochimie du tissu conjonctif à la faculté de médecine, université de Paris-Val-de-Marne.

Classification


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Voir aussi

COLLAGÉNOSES    ÉLASTASE    LYSINE

Pour citer l’article

William HORNEBECK, Ladislas ROBERT, « ÉLASTINE », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 13 décembre 2019. URL : http://www.universalis.fr/encyclopedie/elastine/