ÉLASTINE

Modifications de l'élastine en pathologie

De nombreuses pathologies du collagène ont été définies en fonction des anomalies moléculaires résultant de modifications qualitatives et quantitatives aux différentes étapes de la synthèse et de la maturation de cette molécule. Une classification analogue a été proposée pour l'élastine par L. Robert et C. Frances. À part les modifications de la biosynthèse de l'élastine, une déficience en lysine-oxydase entraîne également d'importantes altérations des fibres élastiques.

La pathologie de certains tissus élastiques, comme la peau, l'aorte ou les poumons, peut être définie essentiellement comme résultant de la perte des propriétés fonctionnelles des fibres élastiques. Cette perte d'élasticité du polymère a été attribuée à la présence de contaminants au sein de la fibre élastique (lipides, Ca⁺⁺) et à sa dégradation par des enzymes protéolytiques ( élastases).

De par sa structure (coude β) l'élastine est capable de fixer par coordination les ions calcium, et les lipides peuvent également interagir avec l'élastine par interactions hydrophobes. Ces interactions pouvant être de nature cumulative, se potentialisent mutuellement et modifient de ce fait considérablement les propriétés dynamiques de la fibre élastique. Ces phénomènes sont responsables de la perte d'élasticité des fibres élastiques au cours de l' athérosclérose.

L'élastine est très résistante à l'action d'enzymes protéolytiques. Seules les élastases isolées et caractérisées à partir de différents types cellulaires (pancréas, polymorphonucléaires neutrophiles, plaquettes, macrophages, fibroblastes, cellules musculaires lisses de l'aorte) sont capables de dégrader l'élastine fibreuse insoluble à un pH voisin de la neutralité. In vivo, l'action de ces élastases est modulée par la présence d'importantes quantités d'inhibiteurs d'origine sérique comme l'α₁-antiprotéase et l'α₂-macroglobuline, d'autres sont d'origine épithéliale comme l'inhibiteur du mucus bronchique. Une déficience fonctionnelle ou génétique de ces inhibiteurs entraîne un déséquilibre du rapport entre élastase et inhibiteur et conduit à la dégradation des fibres élastiques. Ce phénomène intervient notamment au cours de l'emphysème pulmonaire.

Une surproduction des fibres élastiques a été décrite dans les cancers mammaires humains (epithelioma infiltrants) : l'importance de cette élastose augmente avec l'âge des malades.

Lors de la sénescence, les fibres élastiques du derme superficiel sont lysées (proportionnellement et parallèlement avec l'élastolyse dans les gros vaisseaux), tandis que le réseau élastique du derme profond peut devenir plus dense (élastose sénile).

L'élastine purifiée a plusieurs usages industriels. On l'incorpore dans des crèmes et dans d'autres produits cosmétiques (après hydrolyse), on l'utilise aussi comme support pour des réacteurs enzymatiques ainsi que pour des bioprothèses semi-synthétiques.