3. Liaisons faibles et activité biochimique
Nous prendrons comme exemple le cas de la catalyse enzymatique, pour laquelle les contributions énergétiques en jeu sont très faibles, avant d'évoquer les autres types d'activité, rattachés à de plus importantes modifications thermodynamiques.
• Cas de la catalyse enzymatique
Les enzymes sont des protéines exerçant de façon très spécifique une fonction catalytique dans les réactions qui servent à l'élaboration des maillons nécessaires pour l'édification de l'architecture cellulaire, ou pour le métabolisme général de la cellule (production et utilisation d'énergie, à partir des sources de carbone et d'azote, ou encore des photons de la lumière visible). Comme tout catalyseur, une enzyme n'intervient dans la réaction que pour en accélérer la vitesse et sans être consommée au cours du processus d'activation. Ce qui est important, par conséquent, c'est la vitesse de rotation des substrats et des produits de la réaction au site catalytique de l'enzyme.
Spécificité des réactions
Dans les cas les plus simples, c'est l'architecture locale de ce site qui définit l'affinité des substrats pour l'enzyme et la vitesse de la réaction, et, dans ce cas, la configuration spatiale de l'enzyme fluctue extrêmement peu. La réaction enzymatique n'est alors régulée que par les concentrations relatives des substrats transformés et des produits obtenus. Le site catalytique est constitué par une cavité particulière de l'enzyme où les substrats pénètrent et s'arrangent de telle manière qu'ils donnent lieu à une réaction chimique dont les produits ont une architecture bien ajustée à la conformation locale de la cavité. Toute la spécificité de l'enzyme provient alors de ce que sa structure tertiaire lui permet de constituer un site catalytique à la forme bien définie : comme celle d'un moule.
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