Biochimiste britannique né le 13 août 1918 à Rendcombe (Gloucestershire), Frederick Sanger fait ses études à Cambridge, où il obtient en 1943 un doctorat de biochimie. De 1944 à 1951, il bénéficie d'une bourse de recherche, puis il intègre le Conseil de la recherche médicale en 1951, et y restera jusqu'à son départ en retraite en 1983.
En 1962, Sanger rejoint le Laboratoire de biologie moléculaire que le Conseil de la recherche médicale vient de créer à Cambridge ; il y poursuit des recherches sur les acides nucléiques. Un des grands succès de Sanger aura été la détermination de la structure de l'insuline, qu'il réussit à couper en fragments polypeptidiques ; ceux-ci sont ensuite transformés par hydrolyse acide ou enzymatique en fragments peptidiques plus petits, qui sont identifiés. Sanger procède de proche en proche en utilisant un réactif qu'il a mis au point en 1944, le 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène, le réactif de Sanger, qui réagit spécifiquement avec les groupements —NH2 terminaux des aminoacides, ce qui facilite l'analyse des fragments par chromatographie sur papier, méthode disponible depuis 1944 grâce aux travaux de Archer John Porter Martin et Richard Laurence Millington Synge. En 1955, Sanger détermine la structure de l'insuline, dont la masse moléculaire est 5 800, constituée de cinquante et un aminoacides répartis en deux chaînes reliées par deux groupements disulfures —S—S—, un autre motif disulfure reliant deux aminoacides d'une des deux chaînes. C'est en 1969 que Dorothy Mary Crowfoot Hodgkin déterminera par cristallographie la structure tridimensionnelle de l'insuline.
Si Vincent Du Vigneaud, Prix Nobel de chimie 1955, a déterminé antérieurement la structure de l'oxytocyne, hormone peptidique de masse moléculaire peu élevée formée par l'enchaînement de huit aminoacides, le travail de Sanger a ouvert la voie à la détermination générale de la structure chimique des protéines.
Après son installation en 1962 dans le laboratoire de biologie moléculaire de Cambridge, Sanger va développer ses […]
… pour nos abonnés, l'article se prolonge sur 1 page…
