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ANFINSEN CHRISTIAN BOEHMER (1916-1995)

Biochimiste américain né à Monessen (Pennsylvanie) et décédé à Boston (Massachusetts). Christian Boehmer Anfinsen fait des études de chimie à l'université de Pennsylvanie puis à l'École médicale de l'université de Harvard, où il obtient un doctorat en 1943 et où il reste comme assistant jusqu'en 1946. Il rejoint alors comme assistant le Département de chimie biologique de la même université. En 1950, il est nommé directeur du laboratoire de physiologie cellulaire dans le département de cardiologie de l'Institut national de la santé (N.I.H.) à Bethesda (Maryland). Après avoir occupé pendant un an le poste de professeur de chimie biologique à Harvard, Anfinsen revient en 1963 au N.I.H. où il reste jusqu'à son départ en retraite en 1981 ; il est alors nommé professeur de chimie biophysique à l'université Johns Hopkins, à Baltimore, poste qu'il va occuper jusqu'à sa mort.

Anfinsen s'est intéressé à la ribonucléase, enzyme formée de 124 résidus d'aminoacides et qui détruit les molécules d'acide ribonucléique. En 1963, après avoir effectué la dénaturation de l'enzyme par l'urée et ainsi provoqué le déroulement complet de la molécule, il constate que l'élimination lente de l'urée entraîne la réapparition progressive de l'activité enzymatique. Donc, même après dénaturation, la chaîne polypeptidique de l'enzyme contient encore l'information qui permet de revenir à la structure spatiale enzymatiquement active ; en d'autres termes, la séquence des aminoacides déterminée par le code génétique détermine à son tour la conformation biologiquement active. Anfinsen a partagé avec Stanford Moore et William Howard Stein le prix Nobel de chimie en 1972.

— Georges BRAM

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Écrit par

  • : professeur à l'université de Paris-Sud-XI-Orsay

Classification

Pour citer cet article

Georges BRAM. ANFINSEN CHRISTIAN BOEHMER (1916-1995) [en ligne]. In Encyclopædia Universalis. Disponible sur : (consulté le )

Autres références

  • PROTÉINES - Structures

    • Écrit par Philippe BRION, Universalis, René LAFONT
    • 6 273 mots
    • 6 médias
    Le repliement des protéines est un processus complexe. Christian Anfinsen et Cyrus Levinthal ont joué un rôle déterminant au cours des années 1960 dans les études du repliement des protéines in vitro. Anfinsen est le premier à proposer que « toute l'information nécessaire à l'acquisition de la structure...

Voir aussi