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PRIX NOBEL DE CHIMIE 2017

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La révolution de la « haute résolution » en cryomicroscopie électronique

Un effort collectif a donc permis de faire de la cryomicroscopie électronique une technique de premier plan en biologie structurale. D’un côté, les programmes de reconstruction tridimensionnelle ont été perfectionnés par de nombreuses équipes. D’un autre côté, les microscopes électroniques sont devenus de plus en plus stables, automatisés et simples d’utilisation. La dernière pierre de l’édifice vient du développement de caméras qui sont capables d’enregistrer directement les électrons. En effet, jusqu’au début des années 2000, les images étaient enregistrées sur des films photographiques qui devaient être développés et vérifiés à la main puis digitalisés un par un, limitant considérablement le nombre d’images qui pouvaient être analysées. Des caméras digitales ont ensuite été développées. Cependant, les détecteurs ne pouvant pas supporter les dommages causés par un faisceau d’électrons, des systèmes de détection indirecte convertissant les électrons en lumière ensuite détectée par une caméra ont alors été utilisés. Richard Henderson a participé au développement de caméras capables de détecter directement les électrons, augmentant ainsi considérablement leur sensibilité et leur résolution. L’ensemble de ces développements a permis de faire de la cryoME une méthodologie reconnue comme l’une des plus importantes en biologie. Elle permet maintenant de comprendre la structure tridimensionnelle des macromolécules du vivant à une échelle atomique.

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Rémi FRONZES. PRIX NOBEL DE CHIMIE 2017 [en ligne]. In Encyclopædia Universalis. Disponible sur : (consulté le )

Article mis en ligne le et modifié le 19/10/2017

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Jacques Dubochet - crédits : Jean-Christophe Bott/ AP/ SIPA

Jacques Dubochet

Richard Henderson - crédits : Frank Augstein/ AP/ SIPA

Richard Henderson

Joachim Frank - crédits : Richard Drew/ AP/ SIPA

Joachim Frank