PRIX NOBEL DE CHIMIE 2017

Malgré les avancées spectaculaires d’Henderson et de quelques autres groupes, la cryoME n’est devenue une méthodologie courante de biologie structurale que depuis les années 2000. En effet, les protéines telles que la bactériorhodopsine sont des protéines particulières, capables de s’assembler naturellement en un réseau cristallin bidimensionnel. Cette propriété a permis aux chercheurs d’utiliser une méthodologie particulière – la diffraction des électrons – pour obtenir la carte tridimensionnelle de ce type de protéines. Hélas, la très grande majorité des assemblages macromoléculaires ne sont pas capables de cristalliser. Il fallait donc inventer une autre méthodologie pour déterminer la structure des biomolécules en trois dimensions.

À partir des années 1970, Joachim Frank a contribué de façon majeure à l’invention d’une méthode de traitement d’image appelée « analyse des particules isolées ». Cette méthode consiste à observer simultanément des milliers de copies de biomolécules identiques (préalablement isolées par des méthodes biochimiques) par cryomicroscopie électronique. Ces biomolécules sont orientées de façon aléatoire dans la glace. Ainsi, le microscope électronique enregistre différentes « vues » (ou projections bidimensionnelles) de cette biomolécule. Frank fut à l’origine du développement de nouvelles approches mathématiques et statistiques qui ont permis d’obtenir une carte tridimensionnelle de ces biomolécules à partir de ces vues. Il a ensuite appliqué cette méthode à l’étude de nombreux complexes macromoléculaires, notamment du ribosome, la machine moléculaire responsable de la synthèse des protéines dans la cellule.

Joachim Frank

Photographie

L'Allemand Joachim Frank s'est vu décerner en 2017 le prix Nobel de chimie – qu'il a partagé avec le Suisse Jacques Dubochet et le Britannique Richard Henderson – pour avoir contribué au développement de la cryomicroscopie électronique pour l'observation des molécules du vivant à... 

Crédits : Richard Drew/ AP/ SIPA

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