Coenzyme flavinique dérivée de la riboflavine (vitamine B2). C'est une cotranshydrogénase qui représente le groupement prosthétique du « ferment jaune de Warburg et Christian ». Avec le flavine adénine dinucléotide (FAD), elle constitue le groupement actif des enzymes jaunes ou flaviniques qui participent aux processus d'oxydoréduction.
Le FMN est formé par de la riboflavine, du ribose et de l'acide phosphorique. Il peut fixer réversiblement deux atomes d'hydrogène sur les atomes d'azote 1 et 10 ; cette fixation fait disparaître une double liaison :
FMN + XH2 ⇌ FMNH2 + X.
Pour pouvoir exercer sa fonction catalytique, le système flavinique doit être réoxydé, ce qui fait intervenir un système enzymatique immédiatement couplé. L'hydrogène transporté est transmis d'un donneur XH2 (divers métabolites ou coenzymes à nicotinamide réduites : en effet, le potentiel d'oxydoréduction du FMN, voisin de 0,06 V, est plus élevé que celui du NAD+) à un accepteur. Dans quelques cas, cet accepteur est l'oxygène, d'où formation d'eau oxygéne (H2O2) ; dans d'autres cas, il s'agit des cytochromes (chaîne respiratoire).
La forme oxydée (FMN) est jaune et absorbe au voisinage de 450 nanomètres. La forme réduite (FMNH2) est incolore. Cette différence peut être utilisée pour suivre par des méthodes optiques le processus de réduction.
Le FMN est la coenzyme de la L-aminoacide déshydrogénase, qui catalyse la désamination des L-acides monoaminés monocarboxyliques, et de la NADPH-cytochrome c réductase. C'est également un constituant de l'acyl carrier protein (ACP), protéine multi-enzymatique qui joue un rôle important dans la biosynthèse des acides gras.
Paul DI COSTANZO
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