ENZYMES Site actif

Les enzymes sont des protéines dotées de capacité catalytique. Chaque type d’enzyme assure spécifiquement la transformation d'une substance, appelée substrat, un type de réaction particulier, et libère un produit précis. Dans les conditions physico-chimiques compatibles avec la vie (température, pH, composition du milieu intérieur de l’organisme et du milieu intracellulaire), aucune de ces réactions chimiques ne peut se produire à une vitesse significative. Chacune exige en fait une enzyme qui catalyse cette réaction. Le terme de catalyseur est à prendre ici au sens chimique, c'est-à-dire celui d'une substance, organique ou inorganique, dont la présence augmente de manière significative la vitesse d'une réaction, mais qui n'est pas elle-même consommée au cours de ce processus. Cette activité catalytique est due au fait qu’une enzyme abaisse de manière marquée l'énergie d'activation nécessaire à la réalisation d'une réaction. Ce phénomène s'effectue à l'intérieur d'un repli de la protéine dont la structure assure tant la spécificité de reconnaissance du substrat par l'enzyme que les conditions de la stabilisation temporaire d’un état particulier instable, dit état de transition. Dans cet état, le substrat entre en interaction avec les radicaux réactifs de l'enzyme ce qui permet sa transformation en un produit précis parmi les autres réactions théoriquement possibles. Ce site où ces phénomènes surviennent est appelé site actif ou encore site catalytique. Une grande partie de l'enzymologie porte sur la manière dont le site actif interagit spécifiquement avec son substrat et conditionne les mécanismes réactionnels à l'œuvre dans la catalyse enzymatique.

Les bases de la cinétique enzymatique

Ce qui se passe au sein du site actif relève des mécanismes propres à la catalyse. La séquence des événements qui constituent la réaction catalysée relève quant à elle de la cinétique enzymatique, qui est la description d’une suite d’états définis par les équilibres de la thermodynamique chimique.

Victor Henri, biophysicien et psychologue, est à l’origine de ces études (1902-1903). Mais la description en termes physico-chimiques de l'action des enzymes repose surtout sur les travaux de cinétique enzymatique réalisés par Leonor Michaelis et Maud Menten à Berlin (1911). Ils ont été menés sur des systèmes hydrolytiques simples mais les résultats obtenus s’appliquent à la plupart des enzymes et servent de référence pour discuter de réactions multiétapes, comme celles qui surviennent dans les complexes multienzymatiques ou des réactions « déviantes » comme lors du contrôle allostérique de l'activité des enzymes.