AUTOASSEMBLAGE VIRAL

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Les virus les plus simples sont généralement constitués par une molécule d'acide nucléique protégée par des sous-unités protéiques. La particule virale ainsi constituée est dite nucléocapside. Les sous-unités qui composent la capside protéique peuvent s'arranger autour de l'acide nucléique selon une symétrie cubique ou hélicoïdale. Il arrive que les divers éléments d'une même particule virale (ou plus exactement virion) soient organisés selon les deux types de symétrie ; c'est le cas des bactériophages à « queue » : ceux-ci (urophages) ont une tête à symétrie cubique et un tube caudal à symétrie hélicoïdale. Dès 1955, Fraenkel-Conrat et Williams montrèrent qu'il était possible d'obtenir des particules infectieuses du virus de la mosaïque du tabac [VMT] (virus à symétrie hélicoïdale) en mélangeant dans des conditions de concentration de pH, de force ionique et de température bien définies, des molécules d'acide ribonucléique du virus et les sous-unités protéiques correspondantes. Ils démontrèrent ainsi que l'assemblage des divers éléments du virus était automatique, pourvu que le milieu d'incubation soit convenable.

Ce type d'expérience a été effectué avec d'autres virus à symétrie hélicoïdale et à symétrie cubique, ce qui montrait que l'autoassemblage des virus était un phénomène général. On s'aperçut ensuite que les règles de l'autoassemblage initialement découvertes avec les virus réguliers étaient applicables à d'autres structures biologiques comme les ribosomes et les membranes.

C'est l'ajustement des sous-unités capsidiques entre elles qui détermine la symétrie du virus. Il est en effet possible d'observer in vitro et in vivo l'association des sous-unités en absence de tout acide nucléique (c'est le cas pour le virus de la mosaïque du tabac et le poliovirus, pour ne citer que ces deux exemples), et l'on observe, dans des conditions convenables, l'existence d'hélices de sphères vides selon le type de virus étudié.

L'association des sous-unités entre elles dépend en premier lieu de la structure de la sous-unité elle-même, structure qui résulte du repliement de la chaîne polypeptidique qui forme la sous-unité. Les conditions de pH, de force ionique et de température du milieu d'incubation, ont une influence directe sur l'assemblage des sous-unités. Dans le cas du virus de la mosaïque du tabac, il a été montré que cet assemblage était un processus dirigé par l'entropie : la polymérisation des sous-unités est favorisée par l'augmentation de la température et accompagnée par le relargage de l'eau liée et des ions, avec augmentation de l'entropie du système.

La nature des interactions entre sous-unités protéiques est d'ordre varié. Les unes sont de nature polaire (liaisons salines, liaisons hydrogène), les autres de nature non polaire (forces de London et de Van der Waals, dans les interfaces hydrophobes). Il existe aussi des liaisons protoniques. Celles qui jouent le rôle le plus important sont sans aucun doute les interactions hydrophobes, qu'on peut définir comme correspondant à la faible affinité que certains groupements non polaires ont pour l'eau et non par l'affinité que deux ou plusieurs groupements ont les uns pour les autres.

Les liaisons protoniques, quoique faibles, jouent un rôle important dans les interactions entre sous-unités protéiques. Dans le cas du virus de la mosaïque du tabac, par exemple, la désagrégation des hélices protéiques ou du virus s'accompagne de la libération de deux protons ou trois protons respectivement, par sous-unité détachée. Les protons sont fixés sur des sites de la chaîne polypeptidique riches en carboxylate et contribuent à la stabilisation de la capside ; si les protons sont relargués, les carboxylates chargés négativement se repoussent, et la désagrégation de la capside en est facilitée : il est facile de comprendre qu'à pH alcalin les protons sont relargués et que la désagrégation des virions a lieu.

Les protons impliqués dans des liaisons protoniques titrent anormalement (à des pH plus élevés que les autres protons des carboxyles). Des expériences de titration bien conduites permettent de détecter ces sites de fixation des protons sur les carboxylates et d'en déterminer le nombre. Ce type de liaison a été mis en évidence aussi chez un très grand nombre de virus, notamment chez plusieurs virus isométriques instables.

Les processus d'assemblage de plusieurs [...]

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Écrit par :

  • : professeur à l'université Louis-Pasteur, Strasbourg, directeur de l'Institut de biologie moléculaire et cellulaire, Strasbourg

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Pour citer l’article

Léon HIRTH, « AUTOASSEMBLAGE VIRAL », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 10 août 2022. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/autoassemblage-viral/