UBIQUITINE

COMMUNICATION CELLULAIRE

  • Écrit par 
  • Yves COMBARNOUS
  •  • 6 579 mots
  •  • 7 médias

Dans le chapitre « Récepteurs nucléaires et leurs voies de signalisation »  : […] Il existe des récepteurs nucléaires tant chez les végétaux que chez les animaux. Néanmoins, si les récepteurs nucléaires chez les animaux forment une grande famille de facteurs de transcription apparentés les uns aux autres (récepteurs des stéroïdes, des ecdystéroïdes chez les insectes, des hormones thyroïdiennes, de la vitamine D...), ce n’est pas […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/communication-cellulaire/#i_38549

GNF6702, INHIBITEUR DE PROTÉASOMES

  • Écrit par 
  • Gabriel GACHELIN
  •  • 1 990 mots
  •  • 4 médias

Dans le chapitre « Les antiprotéasomes, une nouvelle classe de médicaments »  : […] Les protéasomes sont des édifices plurimoléculaires issus de l’association de plusieurs protéines dont l’activité enzymatique fragmente en acides aminés des protéines du cytoplasme de la cellule, parce qu’elles sont mal repliées dans l’espace, anormales de quelque manière ou simplement en excès par rapport aux besoins. Les protéasomes occupent ain […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/gnf6702-inhibiteur-de-proteasomes/#i_38549

MALADIES NEURODÉGÉNÉRATIVES

  • Écrit par 
  • Nathalie CARTIER-LACAVE, 
  • Caroline SEVIN
  •  • 4 601 mots
  •  • 2 médias

Dans le chapitre « Les agrégats protéiques »  : […] Les tableaux cliniques et les gènes incriminés dans les MND sont nombreux. Cependant, les mécanismes responsables de la dégénérescence neuronale semblent communs à une grande majorité de ces maladies. Une caractéristique commune est l'existence dans le système nerveux d'agrégats fibrillaires de protéines « mal repliées », constituant des dépôts a […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/maladies-neurodegeneratives/#i_38549

PROTÉINES

  • Écrit par 
  • Yves BRIAND, 
  • Philippe BRION, 
  • René LAFONT, 
  • Jean-Claude MEUNIER, 
  • Pierre VIGNAIS
  •  • 20 685 mots
  •  • 19 médias

Dans le chapitre « L'ubiquitination »  : […] La grande majorité des protéines détruites par la voie ATP-ubiquitine dépendante doivent être étiquetées pour être reconnues comme substrat par le protéasome 26S. Ce marquage se fait par l'addition d'une petite protéine ubiquitaire de 76 acides aminés, très conservée au cours de l'évolution, l'ubiquitine (fig. 14 ). L'ubiquitination est accomplie p […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/proteines/#i_38549

ROSE IRWIN (1926-2015)

  • Écrit par 
  • Universalis
  •  • 417 mots

Le biochimiste américain Irwin Rose partagea le prix Nobel de chimie en 2004 avec les Israéliens Aaron Ciechanover et Avram Hershko pour leur découverte conjointe du procédé par lequel les cellules de la plupart des organismes vivants éliminent les protéines défectueuses ou trop vieilles. À la fin des années 1970 et au début des années 1980, les t […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/irwin-rose/#i_38549


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Mécanisme d'accumulation des protéines anormales dans le tissu nerveux

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Le système de « surveillance » (protéines chaperonnes, système ubiquitine-protéasome ou UPS, système phagosome-lysosome) est chargé de limiter l'accumulation de protéines mal repliées, dans les espaces extracellulaires ou dans les neurones eux-mêmes (d'après : Forman et al, « Nat Med... 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

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Protéines: ubiquination et hydrolyse

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Ubiquitination d'une protéine (sous l'action des enzymes E) et hydrolyse consécutive de cette protéine par le protéasome 26S (d'après Voges et al, 1999) 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

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Mécanisme d'accumulation des protéines anormales dans le tissu nerveux
Crédits : Encyclopædia Universalis France

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Protéines: ubiquination et hydrolyse
Crédits : Encyclopædia Universalis France

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