UBIQUITINE

COMMUNICATION CELLULAIRE

  • Écrit par 
  • Yves COMBARNOUS
  •  • 6 576 mots
  •  • 6 médias

Dans le chapitre « Récepteurs nucléaires et leurs voies de signalisation »  : […] cytoplasmiques qui recrutent alors des enzymes de la famille des ubiquitines ligases. Ces dernières ciblent des répresseurs de l’expression de gènes, spécifiques de chacune de ces hormones et y fixent une protéine appelée ubiquitine. L’ubiquitinylation de ces répresseurs entraîne leur dégradation ; la destruction des répresseurs produit alors […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/communication-cellulaire/#i_38549

GNF6702, INHIBITEUR DE PROTÉASOMES

  • Écrit par 
  • Gabriel GACHELIN
  •  • 1 890 mots
  •  • 2 médias

Dans le chapitre « Les antiprotéasomes, une nouvelle classe de médicaments »  : […] celles qui sont « marquées » par une petite protéine de soixante-seize acides aminés, l’ubiquitine. La découverte du rôle conjoint de l’ubiquitine et des protéasomes a été récompensée par le prix Nobel de chimie, en 2004, décerné à A. Ciechanover, A. Hershko et I. Rose. À l’inverse, quand l’activité enzymatique des protéasomes est inhibée, les […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/gnf6702-inhibiteur-de-proteasomes/#i_38549

MALADIES NEURODÉGÉNÉRATIVES

  • Écrit par 
  • Nathalie CARTIER-LACAVE, 
  • Caroline SEVIN
  •  • 4 602 mots
  •  • 2 médias

Dans le chapitre « Les agrégats protéiques »  : […] « chaperonnes » sont chargées d'assurer un repliement correct de chaque protéine, le « système UPS » (Ubiquitine-Proteasome System) reconnaît et dégrade les protéines anormales, et le système phagosome-lysosome, par sa fonction d'évacuation hors de la cellule, participe également à leur élimination. Ces systèmes sont normalement suffisants pour […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/maladies-neurodegeneratives/#i_38549

PROTÉINES

  • Écrit par 
  • Yves BRIAND, 
  • Philippe BRION, 
  • René LAFONT, 
  • Jean-Claude MEUNIER, 
  • Pierre VIGNAIS
  •  • 20 692 mots
  •  • 19 médias

Dans le chapitre « L'ubiquitination »  : […] La grande majorité des protéines détruites par la voie ATP-ubiquitine dépendante doivent être étiquetées pour être reconnues comme substrat par le protéasome 26S. Ce marquage se fait par l'addition d'une petite protéine ubiquitaire de 76 acides aminés, très conservée au cours de l'évolution, l'ubiquitine (fig. 14 […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/proteines/#i_38549

ROSE IRWIN (1926-2015)

  • Écrit par 
  • Universalis
  •  • 417 mots

travaillèrent ensemble au Fox Chase Cancer Center de Philadelphie. Ils s’aperçurent que l’ubiquitine (une protéine ainsi nommée parce qu’on la retrouve dans un grand nombre de cellules et d’organismes différents) s’attache à une protéine « indésirable » par rapport à la vie cellulaire, et la transporte jusqu’à un protéasome, une sorte de bloc d’ […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/irwin-rose/#i_38549


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Mécanisme d'accumulation des protéines anormales dans le tissu nerveux

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Le système de « surveillance » (protéines chaperonnes, système ubiquitine-protéasome ou UPS, système phagosome-lysosome) est chargé de limiter l'accumulation de protéines mal repliées, dans les espaces extracellulaires ou dans les neurones eux-mêmes (d'après : Forman et al, « Nat Med... 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

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Protéines: ubiquination et hydrolyse

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Ubiquitination d'une protéine (sous l'action des enzymes E) et hydrolyse consécutive de cette protéine par le protéasome 26S (d'après Voges et al, 1999) 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

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Mécanisme d'accumulation des protéines anormales dans le tissu nerveux
Crédits : Encyclopædia Universalis France

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Protéines: ubiquination et hydrolyse
Crédits : Encyclopædia Universalis France

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