SITE ACTIF, biochimie

ABZYMES

  • Écrit par 
  • Joël CHOPINEAU, 
  • Alain FRIBOULET, 
  • Sabine PILLE, 
  • Daniel THOMAS
  • , Universalis
  •  • 1 035 mots

Dans le chapitre « Méthodes de production des abzymes »  : […] Les premières abzymes obtenues en utilisant comme antigène des analogues d'états de transition furent décrites simultanément, en 1986, par les équipes américaines de Richard Lerner et de Peter Schultz. Ces abzymes catalysaient l'hydrolyse de liaisons chimiques simples, esters carboxyliques et carbonates. Depuis lors, de très nombreuses abzymes ont été produites, catalysant des réactions très diver […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/abzymes/#i_32336

ENZYMES

  • Écrit par 
  • Gabriel GACHELIN
  •  • 12 668 mots
  •  • 10 médias

Dans le chapitre « Les principaux mécanismes réactionnels impliqués »  : […] Les réactions chimiques catalysées par des enzymes sont dues à la mise en œuvre locale, à l'intérieur du site actif, d'un mécanisme ou d'une combinaison de mécanismes réactionnels par ailleurs classiques en chimie organique, mais qui dans ce dernier cas sont réalisés sur une surface ou en solution et indépendamment de la spécificité moléculaire qui demeure le caractère distinctif des enzymes. On […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes/#i_32336

LIAISONS CHIMIQUES - Liaisons biochimiques faibles

  • Écrit par 
  • Antoine DANCHIN
  •  • 5 907 mots
  •  • 9 médias

Dans le chapitre « Cas de la catalyse enzymatique »  : […] Les enzymes sont des protéines exerçant de façon très spécifique une fonction catalytique dans les réactions qui servent à l'élaboration des maillons nécessaires pour l'édification de l'architecture cellulaire, ou pour le métabolisme général de la cellule (production et utilisation d'énergie, à partir des sources de carbone et d'azote, ou encore des photons de la lumière vi […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/liaisons-chimiques-liaisons-biochimiques-faibles/#i_32336

MANGANÈSE

  • Écrit par 
  • Bernard DUBOIS, 
  • Jacques FAUCHERRE, 
  • Gil MICHARD, 
  • Clotilde POLICAR, 
  • Jean-Louis VIGNES
  •  • 6 467 mots
  •  • 8 médias

Dans le chapitre «  Le manganèse dans les systèmes biologiques »  : […] Pour un grand nombre d'organismes, le manganèse est un nutriment essentiel. Chez l'homme, il est présent en faible quantité par comparaison au fer ou au zinc (de 12 à 20 mg chez un homme de 70 kg, à comparer aux 4 g de fer et aux 3 g de zinc) mais il intervient dans des processus métaboliques très variés, qui ne sont pas tous encore clairement identifiés. On sait qu'il est associé à la formation d […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/manganese/#i_32336

PHARMACOLOGIE

  • Écrit par 
  • Edith ALBENGRES, 
  • Jérôme BARRE, 
  • Pierre BECHTEL, 
  • Jean-Cyr GAIGNAULT, 
  • Georges HOUIN, 
  • Henri SCHMITT, 
  • Jean-Paul TILLEMENT
  •  • 20 274 mots
  •  • 9 médias

Dans le chapitre « Modélisation moléculaire et calcul »  : […] La finalité de cette méthode est de se représenter et de prévoir par le calcul la structure 3D qu'une molécule doit avoir pour interagir avec un récepteur donné. Cette méthode peut donc s'appliquer soit pour optimiser des molécules connues, soit pour concevoir, ab initio , de nouvelles molécules. La technique de base de cette approche est la mécanique moléculaire par laquelle […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/pharmacologie/#i_32336

PROTÉINES

  • Écrit par 
  • Yves BRIAND, 
  • Philippe BRION, 
  • René LAFONT, 
  • Jean-Claude MEUNIER, 
  • Pierre VIGNAIS
  •  • 20 683 mots
  •  • 19 médias

Dans le chapitre « Le protéasome 20S »  : […] Le protéasome représente près de 1 p. 100 des protéines cellulaires et se trouve chez toutes les cellules eucaryotes, dans le cytoplasme, dans le noyau, ou associé au réticulum. Chez certains procaryotes telles les archaebactéries, il existe un protéasome 20S plus simple. Le protéasome 20S typique se présente sous la forme d'un cylindre composé de quatre anneaux empilés. Ces anneaux sont constitué […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/proteines/#i_32336

RIBOSOMES

  • Écrit par 
  • Carlo COCITO
  •  • 4 715 mots
  •  • 7 médias

Dans le chapitre « Topographie des sites fonctionnels »  : […] La formation du lien peptidique −CO− NH−, réaction clef de la synthèse protéique, est réalisée par le centre catalytique de la peptidyl-transférase, un domaine de la grande sous-unité ribosomale. Ce centre serait constitué par des segments de l'ARNr 23 S et par une série de protéines r situées à la base de la protubérance centrale . Cette région est couverte par la petite sous-unité et, en fait, l […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/ribosomes/#i_32336

RIBOZYMES

  • Écrit par 
  • Joël CHOPINEAU, 
  • Alain FRIBOULET, 
  • Sabine PILLE, 
  • Daniel THOMAS
  •  • 347 mots

À l'instar des protéines enzymatiques, certaines molécules d'ARN, les ribozymes, possèdent naturellement des propriétés catalytiques. Le prix Nobel de chimie décerné en 1989 conjointement à Sydney Altman et à Thomas Cech a ainsi mis l'accent sur une découverte inattendue qui a bouleversé bien des idées tant sur la nature des molécules capables de catalyser les réactions chimiques que sur l'origin […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/ribozymes/#i_32336


Affichage 

Catalyse enzymatique

diaporama

Interprétation de la spécificité de la catalyse enzymatique en fonction de la conformation du site actif de l'enzyme 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

Afficher

Fixation sur la cholinestérase

dessin

Mode de fixation de l'acétylcholine sur la cholinestérase (d'après Nachmansohn, 1952) 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

Afficher

Catalyse enzymatique
Crédits : Encyclopædia Universalis France

diaporama

Fixation sur la cholinestérase
Crédits : Encyclopædia Universalis France

dessin