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  • PROTÉOLYSE

    BRADYKININE

    • Écrit par 
    • Philippe COURRIÈRE
    •  • 208 mots

    De formule générale C 50 H 75 O 11 N 15 , la bradykinine est un nonapeptide dont la séquence des acides aminés correspond à la formule : H-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH. Sa synthèse a été réalisée par Boissonas et Elliott. C'est le Brésilien Mauricio Rocha e Silva qui, en faisant agir de la trypsine sur du plasma (ou sur des globulines plasmatiques), a découvert en 1949 cette substance ca […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/bradykinine/#i_88424

    ENZYMES

    • Écrit par 
    • Gabriel GACHELIN
    •  • 12 668 mots
    •  • 10 médias

    Dans le chapitre « Clivages protéolytiques et cascades d'activation »  : […] De nombreuses enzymes sont synthétisées sous forme de précurseurs inactifs. Elles ne deviennent actives qu'après un clivage protéolytique par une enzyme activatrice, qui coupe le précurseur en un point précis et libère une enzyme active. En règle générale, une enzyme protéolytique reconnaît une brève séquence peptidique sur le précurseur. La coupure de la chaîne entraîne un repliement différent […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes/#i_88424

    HÉMORRAGIES

    • Écrit par 
    • Jean-Pierre SOULIER
    • , Universalis
    •  • 4 292 mots
    •  • 4 médias

    Dans le chapitre « Thrombinoformation »  : […] Les facteurs X et V activés forment, en présence d'ions calcium et de micelles de lipides (phospholipides), un complexe doué d'une activité enzymatique, la prothrombinase, qui transforme la prothrombine du plasma sanguin en thrombine par scission protéolytique  : c'est la thrombinoformation (fig. 1). […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/hemorragies/#i_88424

    MÉTASTASES, médecine

    • Écrit par 
    • Brigitte BOYER
    •  • 7 537 mots
    •  • 4 médias

    Dans le chapitre « Rôle des enzymes protéolytiques »  : […] Dans le schéma classique de la cascade métastatique, une dégradation ménagée de la lame basale entourant la tumeur doit se produire pour libérer les cellules cancéreuses dans le tissu conjonctif. Cette protéolyse est assumée par une large famille de protéases, dont l'activité, étroitement contrôlée dans des conditions normales par un ensemble d'activateurs et d'inhibiteurs, est dysrégulée dans le […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/metastases-medecine/#i_88424

    MORTS CELLULAIRES

    • Écrit par 
    • Jean-Luc PERFETTINI
    •  • 5 784 mots
    •  • 2 médias

    Dans le chapitre « Les caractéristiques de la nécrose cellulaire »  : […] Les principales modifications morphologiques observées lors de la mort cellulaire nécrotique sont l'augmentation du volume cellulaire, également appelée oncose (du grec onkos , « dilatation »), un gonflement des organites et une accentuation de la perméabilité de la membrane plasmique des cellules mourantes. Ces phénomènes contribuent à la rupture de la membrane plasmique de […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/morts-cellulaires/#i_88424

    PANCRÉAS

    • Écrit par 
    • Jacques MIROUZE, 
    • Éric RENARD, 
    • André RIBET
    •  • 8 620 mots
    •  • 1 média

    Dans le chapitre « Enzymes protéolytiques »  : […] À la distinction initiale entre deux fractions, l'une active d'emblée (l'érepsine) et l'autre devant être activée (le trypsinogène), a fait suite un démembrement progressif des enzymes protéolytiques. On prit l'habitude de distinguer les protéinases (hydrolysant les protéines) et les peptidases (hydrolysant les peptides). Cette classification a dû être abandonnée lorsqu'on s'aperçut que certaines […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/pancreas/#i_88424

    PROTÉINES

    • Écrit par 
    • Yves BRIAND, 
    • Philippe BRION, 
    • René LAFONT, 
    • Jean-Claude MEUNIER, 
    • Pierre VIGNAIS
    •  • 20 683 mots
    •  • 19 médias

    Dans le chapitre « La protéolyse »  : […] La destruction des protéines ou protéolyse au sein des cellules d'un organisme fait appel soit à des organites spécialisés (lysosomes) soit à plusieurs systèmes (protéasomes) ayant en commun un cœur catalytique, le protéasome 20S (en référence à son coefficient de sédimentation), qui peut s'associer à différents complexes pour donner soit le protéasome 26S soit l'immunoprotéasome. Ces systèmes so […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/proteines/#i_88424

    RÉSERVES PHYSIOLOGIQUES - Réserves végétales

    • Écrit par 
    • Jacques MIÈGE
    •  • 8 610 mots
    •  • 11 médias

    Dans le chapitre « Protéines des Légumineuses »  : […] Les Légumineuses déposent leurs réserves dans les cotylédons. L'albumen, d'abord liquide puis cellulaire, est vite consommé par l'embryon. Son absorption toutefois n'est pas totale chez le caroubier, le fenugrec et quelques autres espèces. La mise en place des réserves débute avec la phase d'élongation cellulaire et se poursuit jusqu'à maturation de la graine. Les graines de Légumineuses contienne […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/reserves-physiologiques-reserves-vegetales/#i_88424


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    Protéines: ubiquination et hydrolyse

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    Ubiquitination d'une protéine (sous l'action des enzymes E) et hydrolyse consécutive de cette protéine par le protéasome 26S (d'après Voges et al, 1999) 

    Crédits : Encyclopædia Universalis France

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    Protéines: ubiquination et hydrolyse
    Crédits : Encyclopædia Universalis France

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