PROTÉINESStructures

La chaîne polypeptidique qui est la traduction de l'information monodimensionnelle contenue dans l'ADN se replie pour former la structure tridimensionnelle compacte de la molécule fonctionnelle. Malgré le grand nombre de conformations qu'une chaîne polypeptidique peut a priori adopter, il n'existe qu'un nombre restreint de motifs structuraux dans les protéines, et une même chaîne polypeptidique conduit à une conformation unique de la protéine native – ou à un très petit nombre de conformations voisines. Certaines parties de la chaîne s'ordonnent en structures régulières, essentiellement des hélices et des feuillets. De tels segments de structures régulières interagissent avec d'autres segments de la chaîne d'organisation non régulière pour former des « unités de construction » dont l'assemblage engendre finalement la structure de la protéine, celle qui permet d’assurer ses fonctions, enzymatiques ou autres.

La nomenclature introduite en 1959 par Linderstrøm-Lang distingue ainsi structures primaire, secondaire et tertiaire. Bernal et Rossmann ont quant à eux respectivement introduit le terme de structure quaternaire et le concept de structure supersecondaire. Une telle nomenclature en niveaux d'organisation souligne la hiérarchie structurale de l'architecture protéique.

Le premier niveau correspond à la séquence linéaire d'acides aminés d'une chaîne protéique : elle définit la structure primaire d’une protéine. Ce n’est pas une structure dans l’espace. La longueur de la chaîne, c'est-à-dire son nombre total d'acides aminés, et l'ordonnance de la chaîne, c'est-à-dire la séquence des acides aminés, sont les deux paramètres qui spécifient la structure primaire d’une protéine.

Deux acides aminés successifs d'une chaîne protéique sont liés par une liaison peptidique. Cette liaison covalente se forme entre le groupement αCOOH d'un acide aminé et le groupement αNH₂ de l'acide aminé suivant, avec élimination d'une molécule d'e [...]