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Les niveaux hiérarchiques de l'architecture protéique

La chaîne polypeptidique qui est la traduction de l'information monodimensionnelle contenue dans l'ADN se replie pour former la structure tridimensionnelle compacte de la molécule fonctionnelle. Malgré le grand nombre de conformations qu'une chaîne polypeptidique peut a priori adopter, il n'existe qu'un nombre restreint de motifs structuraux dans les protéines, et une même chaîne polypeptidique conduit à une conformation unique de la protéine native – ou à un très petit nombre de conformations voisines. Certaines parties de la chaîne s'ordonnent en structures régulières, essentiellement des hélices et des feuillets. De tels segments de structures régulières interagissent avec d'autres segments de la chaîne d'organisation non régulière pour former des « unités de construction » dont l'assemblage engendre finalement la structure de la protéine, celle qui permet d’assurer ses fonctions, enzymatiques ou autres.

La nomenclature introduite en 1959 par Linderstrøm-Lang distingue ainsi structures primaire, secondaire et tertiaire. Bernal et Rossmann ont quant à eux respectivement introduit le terme de structure quaternaire et le concept de structure supersecondaire. Une telle nomenclature en niveaux d'organisation souligne la hiérarchie structurale de l'architecture protéique.

La structure primaire

Le premier niveau correspond à la séquence linéaire d'acides aminés d'une chaîne protéique : elle définit la structure primaire d’une protéine. Ce n’est pas une structure dans l’espace. La longueur de la chaîne, c'est-à-dire son nombre total d'acides aminés, et l'ordonnance de la chaîne, c'est-à-dire la séquence des acides aminés, sont les deux paramètres qui spécifient la structure primaire d’une protéine.

Deux acides aminés successifs d'une chaîne protéique sont liés par une liaison peptidique. Cette liaison covalente se forme entre le groupement αCOOH d'un acide aminé et le groupement αNH2 de l'acide aminé suivant, avec élimination d'une molécule d'eau. Dans une cellule, la synthèse d'une liaison peptidique est un processus vectoriel dans lequel le groupement αNH2 du premier acide aminé de la chaîne peptidique et le groupement αCOOH du dernier restent libres, ce qui confère à la chaîne deux extrémités appelées respectivement extrémités N- et Cterminale.

La détermination des séquences d’acides aminés a été longtemps laborieuse. La méthode d'Edman (1949) par clivages successifs des acides aminés à partir de l’extrémité Nterminale, permet d'obtenir la séquence jusqu'à une cinquantaine de résidus, sous réserve que l’extrémité ne soit pas bloquée. Pour obtenir une séquence plus longue, voire totale, il est nécessaire de cliver la protéine en fragments ou peptides plus petits, de les séparer et de déterminer la séquence de chacun d'entre eux. L'utilisation de différentes méthodes de clivage permet d'obtenir un ensemble de séquences partielles, qu'il s'agit ensuite de « rabouter » pour accéder à la séquence complète de la protéine. La première séquence complète d’une protéine, l’insuline, a été établie par Frederick Sanger en 1955. D’autres, lentement, ont suivi. Ce type d'approche, passablement laborieux, n'est plus utilisé que pour obtenir des séquences partielles, ce qui permet, par recherche dans des banques de données, d'identifier la protéine dont telle séquence dérive, ou de construire une sonde ADN correspondante pour aller rechercher le gène dont le peptide provient. Même dans ce cas, la spectrométrie de masse est devenue la technique de choix en particulier pour déterminer la séquence de petites protéines. En pratique, les séquences des protéines sont désormais déduites de la séquence des gènes.

Séquence primaire de l’insuline

Dessin : Séquence primaire de l’insuline

L'hormone insuline est constituée de deux chaînes polypeptidiques. La structure primaire de chaque chaîne est l'enchaînement de ses acides aminés, 21 pour la chaîne A (en bleu) et 30 pour la chaîne B (en jaune), désignés par leur abréviation conventionnelle. Chaque chaîne débute par... 

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Détermination d’une séquence d’acides aminés par la méthode d’Edman

Dessin : Détermination d’une séquence d’acides aminés par la méthode d’Edman

Dans la méthode dite d'Edman, l'isothiocyanate de phényle (réactif d'Edman) est fixé sur le groupement NH2-terminal de la protéine. Une série de réactions chimiques permet de détacher cet acide aminé N-terminal, puis de l'identifier par chromatographie, tandis que le reste de la... 

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Les méthodes d’analyse des structures protéiques

Les niveaux suivants dans la structure des protéines, supposent d’acquerir des données sur la position dans l’espace des aminoacides le uns par rapport aux autres. Au fil de l’évolution des techniques, l’analyse de la conformation des protéines a utilisé des outils très divers. Les premières études de structures tridimensionnelles ont été réalisées par analyse des images issues de la diffraction des rayons X (de longueur d'onde 0,05-0,25 nm) par des cristaux de protéine, à partir d [...]

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Séquence primaire de l’insuline

Séquence primaire de l’insuline
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Détermination d’une séquence d’acides aminés par la méthode d’Edman

Détermination d’une séquence d’acides aminés par la méthode d’Edman
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Structures fines d’hélice alpha et feuillet bêta

Structures fines d’hélice alpha et feuillet bêta
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Types de protéines

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Philippe BRION, René LAFONT, « PROTÉINES - Structures », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 16 août 2022. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/proteines-structures/