PROTÉINES (histoire de la notion)

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L'identification des acides aminés

En 1820, le chimiste français Henri Braconnot traite la gélatine animale par de l'acide sulfurique, y ajoute de l’eau, puis chauffe le mélange pendant plusieurs heures. Au repos se déposent alors des cristaux dont l'analyse élémentaire révèle la présence d'azote. La substance dont sont formés les cristaux possède une saveur sucrée. Pour rappeler que la gélatine en est la source, Braconnot propose de l'appeler « glycocolle » (sucre de colle). Au cours de la même étude, Braconnot obtient, par traitement de la laine et de la fibrine, un produit qui cristallise en aiguilles blanchâtres auquel il donne le nom de « leucine » (du grec leukos, « blanc »). Glycocolle et leucine furent les deux premiers acides aminés (aminoacides) isolés à partir d'hydrolysats de tissus d'origine animale. En 1846, Liebig isole à partir de la caséine du lait un troisième aminoacide qu'il appelle « tyrosine » (du grec turos, « fromage »). Dans les décennies suivantes, les vingt principaux aminoacides qui entrent dans la composition des protéines seront isolés, identifiés et caractérisés structuralement (il faudra attendre 1935 pour la thréonine). Tous possèdent un groupement carboxylique, acide, et un groupement amine, basique, d’où leur nom d’aminoacides ou acides aminés.

En 1846 toujours, Friedrich Bopp, un élève de Liebig, montre que la sérumalbumine, la fibrine et la caséine contiennent des quantités légèrement différentes de leucine et de tyrosine. Bien que commentée avec prudence, cette observation porte en germe la notion d'une spécificité des protéines liée à une différence dans leur composition en aminoacides. Les matières albuminoïdes sont donc constituées – du moins en majorité – d’acides aminés et il en existe de plusieurs types, dont certains, comme la fibrine, le collagène ou l’albumine, sont bien identifiés. Le terme de protéine prend alors son sens actuel en désignant des espèces macromoléculaires précises.

À la fin du xixe siècle, deux concepts majeurs de la chimie organique, désormais bien acceptés – celui des « molécules » comme assemblage d'atomes et celui de la « quadrivalence » du carbone (1848) –, contribuent au développement de la chimie des protéines. On découvre alors que, dans les aminoacides qui entrent dans la composition des protéines, à l'exception toutefois de la glycine, le carbone qui porte à la fois le groupe aminé (NH2) et le groupe carboxylique (CO), est asymétrique et possède une chiralité lévogyre.

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Schéma d’une ultracentrifugeuse analytique

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Cliché de diffraction des rayons X par une protéine, le procollagène

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Écrit par :

  • : professeur de biochimie honoraire, université Joseph-Fourier, Grenoble

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Pour citer l’article

Pierre VIGNAIS, « PROTÉINES (histoire de la notion) », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 25 mai 2022. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/proteines-histoire-de-la-notion/