PROTÉASOME

Carte mentale

Élargissez votre recherche dans Universalis

Un cœur catalytique commun : le protéasome 20S

Les protéasomes sont des particules intracellulaires. Ils ont été isolés par centrifugation différentielle. C’est ce qui explique leur spécification, un chiffre, suivi de « S », pour Svedberg, coefficient de sédimentation traduisant la vitesse de déplacement d’une molécule (ou d’une particule) soumise à une accélération. Les protéasomes représentent près de 1 p. 100 des protéines cellulaires et se trouvent chez toutes les cellules eucaryotes. Ils sont localisés dans le cytoplasme, dans le noyau, ou associés au réticulum endoplasmique.

Structure d’un protéasome

Structure d’un protéasome

Dessin

Un protéasome est un édifice particulaire construit à partir de plusieurs protéines. Certaines (en violet) sont assemblées en régions régulatrices de l'activité de la particule. D'autres (en bleu clair et jaune) forment une structure tubulaire à activité protéolytique. Les protéines... 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

Afficher

Le protéasome « de base » est le protéasome 20S. Chez certains procaryotes telles les archées, il existe un protéasome 20S simplifié. Le protéasome 20S typique des cellules eucaryotes se présente sous la forme d'un cylindre composé de quatre anneaux empilés. Ces anneaux sont constitués des sous-unités protéiques de masse moléculaire située entre 20 et 35 kilodaltons (kDa). Il est constitué de 14 sous-unités différentes : les deux anneaux externes (α) sont composés de 7 sous-unités α toutes différentes et les deux anneaux internes (β) de 7 sous-unités β toutes différentes. Chacune de ces sous-unités, présente en deux copies par protéasome, occupe une place bien définie pour créer une architecture symétrique de type α17, β17, β17, α17.

L'intérieur du cylindre contient une cavité consistant en trois chambres contiguës et communicantes. La chambre centrale, entourée de deux anneaux β possédant la fonction catalytique, est en contact avec deux antichambres délimitées par un anneau α et un anneau β. Chez les eucaryotes, trois des sept sous-unités β présentent un site actif fonctionnel, respectivement de type chymotrypsine, trypsine et caspase. Ces trois sites actifs coupent les liaisons peptidiques échangées entre acides aminés des protéines. Cette structure de base des protéasomes est fortement conservée au cours de l’évolution et est ubiquitaire chez les eucaryotes.

Le protéasome génère des peptides dont la taille varie de 3 à 22 acides aminés. Un [...]


1  2  3  4  5
pour nos abonnés,
l’article se compose de 4 pages



Médias de l’article

Structure d’un protéasome

Structure d’un protéasome
Crédits : Encyclopædia Universalis France

dessin

Différentes formes de protéasomes

Différentes formes de protéasomes
Crédits : Encyclopædia Universalis France

dessin





Écrit par :

Classification


Autres références

«  PROTÉASOME  » est également traité dans :

GNF6702, INHIBITEUR DE PROTÉASOMES

  • Écrit par 
  • Gabriel GACHELIN
  •  • 1 990 mots
  •  • 4 médias

De nombreux parasites comme certaines amibes, certains trypanosomes et des vers, sont responsables de maladies parasitaires graves chez l’humain et d’autres vertébrés. La plus connue de ces maladies parasitaires est assurément le paludisme. Des efforts considérables en matière de financement, d’éducation sanitaire et de recherche médicale visent au contrôl […] Lire la suite

MALADIES NEURODÉGÉNÉRATIVES

  • Écrit par 
  • Nathalie CARTIER-LACAVE, 
  • Caroline SEVIN
  •  • 4 601 mots
  •  • 2 médias

Dans le chapitre « Les agrégats protéiques »  : […] Les tableaux cliniques et les gènes incriminés dans les MND sont nombreux. Cependant, les mécanismes responsables de la dégénérescence neuronale semblent communs à une grande majorité de ces maladies. Une caractéristique commune est l'existence dans le système nerveux d'agrégats fibrillaires de protéines « mal repliées », constituant des dépôts amyloïdes (ou plaques amyloïdes) dans les cellules […] Lire la suite

ROSE IRWIN (1926-2015)

  • Écrit par 
  • Universalis
  •  • 417 mots

Le biochimiste américain Irwin Rose partagea le prix Nobel de chimie en 2004 avec les Israéliens Aaron Ciechanover et Avram Hershko pour leur découverte conjointe du procédé par lequel les cellules de la plupart des organismes vivants éliminent les protéines défectueuses ou trop vieilles. À la fin des années 1970 et au début des années 1980, les trois scientifiques travaillèrent ensemble au Fox C […] Lire la suite

Voir aussi

Pour citer l’article

Yves BRIAND, « PROTÉASOME », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 07 août 2020. URL : http://www.universalis.fr/encyclopedie/proteasome/