PROTÉASOME

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Un cœur catalytique commun : le protéasome 20S

Les protéasomes sont des particules intracellulaires. Ils ont été isolés par centrifugation différentielle. C’est ce qui explique leur spécification, un chiffre, suivi de « S », pour Svedberg, coefficient de sédimentation traduisant la vitesse de déplacement d’une molécule (ou d’une particule) soumise à une accélération. Les protéasomes représentent près de 1 p. 100 des protéines cellulaires et se trouvent chez toutes les cellules eucaryotes. Ils sont localisés dans le cytoplasme, dans le noyau, ou associés au réticulum endoplasmique.

Structure d’un protéasome

Dessin : Structure d’un protéasome

Un protéasome est un édifice particulaire construit à partir de plusieurs protéines. Certaines (en violet) sont assemblées en régions régulatrices de l'activité de la particule. D'autres (en bleu clair et jaune) forment une structure tubulaire à activité protéolytique. Les protéines... 

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Le protéasome « de base » est le protéasome 20S. Chez certains procaryotes telles les archées, il existe un protéasome 20S simplifié. Le protéasome 20S typique des cellules eucaryotes se présente sous la forme d'un cylindre composé de quatre anneaux empilés. Ces anneaux sont constitués des sous-unités protéiques de masse moléculaire située entre 20 et 35 kilodaltons (kDa). Il est constitué de 14 sous-unités différentes : les deux anneaux externes (α) sont composés de 7 sous-unités α toutes différentes et les deux anneaux internes (β) de 7 sous-unités β toutes différentes. Chacune de ces sous-unités, présente en deux copies par protéasome, occupe une place bien définie pour créer une architecture symétrique de type α17, β17, β17, α17.

L'intérieur du cylindre contient une cavité consistant en trois chambres contiguës et communicantes. La chambre centrale, entourée de deux anneaux β possédant la fonction catalytique, est en contact avec deux antichambres délimitées par un anneau α et un anneau β. Chez les eucaryotes, trois des sept sous-unités β présentent un site actif fonctionnel, respectivement de type chymotrypsine, trypsine et caspase. Ces trois sites actifs coupent les liaisons peptidiques échangées entre acides aminés des protéines. Cette structure de base des protéasomes est fortement conservée au cours de l’évolution et est ubiquitaire chez les eucaryotes.

Le protéasome génère des peptides dont la taille varie de 3 à 22 acides aminés. Une protéine capturée par le protéasome sera entièrement hydrolysée en peptides ; ainsi, aucune molécule intacte présentant une activité biologique nuisible n'est libérée dans la cellule. Chez les eucaryotes supérieurs, ces trois sous-unités β catalytiques constitutives peuvent être remplacées par trois autres sous-unités catalytiques inductibles par des cytokines telles que l'interféron-γ, connu pour son activité antivirale. Ces sous-unités assemblées dans des protéasomes néosynthétisés modifient leurs propriétés catalytiques : le protéasome qui les contient est appelé immunosome.

Les sous-unités α ne possèdent pas d'activité catalytique connue. Les anneaux α qu'elles forment stabilisent les anneaux β et constituent une barrière physique à l'entrée des protéines natives à l'intérieur du protéasome. Ils isolent le compartiment protéolytique des composants cellulaires qui pourraient empêcher une dégradation incontrôlée des protéines endogènes. Le pore situé au centre des anneaux α est obstrué par les extrémités Nterminales des sous-unités α qui s'enchevêtrent. L'entrée d'une protéine préalablement dénaturée et « linéarisée » au sein de la particule nécessite donc l'ouverture de ce pore par réarrangement des extrémités Nterminales. Cette ouverture peut se faire par interaction physico-chimique avec un substrat hydrophobe ou par association avec des complexes régulateurs. Ces anneaux α permettent l'association du protéasome 20S à différents complexes régulateurs désignés par la valeur de leur coefficient de sédimentation.

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Structure d’un protéasome

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Différentes formes de protéasomes

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Yves BRIAND, « PROTÉASOME », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 06 mai 2022. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/proteasome/