PANCRÉAS

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Pancréas endocrine

Anatomie

Les îlots de Langerhans, qui constituent le pancréas endocrine, sont dispersés sur l'ensemble du pancréas, mais prédominent dans sa partie caudale. Leur nombre est de l'ordre de 1,5 à 2,5 millions pour un poids global de 1 à 2 g. Leur taille s'échelonne de 50 à 300 μm de diamètre, et ils contiennent des centaines à des milliers de cellules endocrines. Leur origine embryologique reste discutée entre une large part d'origine endodermique issue du tube digestif et une part plus restreinte d'origine neuroectodermique possible (crêtes neurales) par analogie avec d'autres cellules du système APUD (glomus carotidien, médullosurrénale, cellules thyroïdiennes).

Quatre cellules les composent : les cellules B situées surtout au centre des îlots, sécrétant l'insuline, en constituent de 60 à 90 p. 100 ; les cellules A, plus périphériques, réunissent la plupart des cellules restantes, sécrétant le glucagon ; les cellules D, sécrétant la somatostatine, et les cellules F, sécrétant le polypeptide pancréatique, de localisation périphérique, sont en nombre très réduit. Les îlots constituent des agglomérats cellulaires compacts favorisant les échanges intercellulaires. Les artérioles afférentes pénètrent à travers l'îlot jusqu'à sa zone centrale riche en cellules B, d'où se développe l'arborisation capillaire qui revient ensuite vers la surface de l'îlot pour se déverser enfin dans le système veineux portal. Les cellules endocrines ont une taille de 10 à 15 μm avec un noyau volumineux et la présence de réticulum endoplasmique granuleux et d'un appareil de Golgi. Les granules sécrétoires intracytoplasmiques permettent de distinguer au microscope électronique les différents types cellulaires : aspects de cristaux denses entourés d'un halo clair pour l'insuline des cellules B, aspect central sphérique dense pour le glucagon des cellules A, aspect central sphérique mais moins dense pour les contenus des granules des cellules D et F. L'immunohistochimie permet une distinction encore plus précise grâce à la spécificité des anticorps antihormones. La caractérisation des types cellulaires par l'identification de leur sécrétion monohormonale ou plurihormonale, détectée grâce à l'aspect des granules, à des réactions histochimiques, aux données de l'étude immunohistochimique, revêt une importance diagnostique et pronostique en matière de tumeurs du pancréas endocrine.

Hormones pancréatiques

L'insuline

Hormone protéique d'un poids moléculaire de 5 700 synthétisée par les cellules B des îlots, l'insuline est formée de deux chaînes peptidiques A (de 21 acides aminés) et B (de 30 acides aminés) réunies par deux ponts disulfures. Elle est issue du clivage de la pro-insuline formée au niveau du réticulum endoplasmique des cellules B à partir de la prépro-insuline, elle-même obtenue après transcription ribosomale de son ARN messager. La prépro-insuline, comptant cent dix acides aminés, est codée au niveau du génome humain par un gène unique situé sur le bras court du chromosome 11. Les deux chaînes de l'insuline sont connectées au sein de la pro-insuline par un segment peptidique de trente et un acides aminés, appelé peptide C, et deux dipeptides composés de deux acides aminés basiques, généralement dénommés CA et BC, car ils assurent la jonction entre les chaînes A et C et B et C, respectivement. La conversion de la pro-insuline en insuline s'opère au niveau de l'appareil de Golgi par action enzymatique permettant la séparation du peptide C et des deux dipeptides.

La sécrétion insulinique dépend de nombreux agents sécrétagogues et inhibiteurs. Le glucose plasmatique est l'agent stimulant le plus puissant de la sécrétion d'insuline. Les acides aminés, le peptide inhibiteur (GIP), les glucagon-like peptides (GL-P1 et 2), l'acétylcholine sont des agents stimulants à un degré inférieur, alors que l'adrénaline et la galanine ont des effets inhibiteurs.

L'insuline est présente dans le plasma sous une forme libre active et sous une forme liée à une protéine inactive, cette dernière forme étant élaborée au niveau hépatique. Un équilibre, régi par les besoins insuliniques nécessaires pour assurer l'homéostasie glycémique, existe entre ces deux formes circulantes, la forme liée jouant un rôle de « réservoir ». La demi-vie circulante est brève, de 6 à 10 minutes, le catabolisme de l'insuline s'effectuant principalement au niveau du foie.

L'action biologique de l'insuline fait suite à sa fixation sur un récepteur spécifique membranaire présent au niveau des tissus-cibles musculaire, adipeux et hépatique. Le récepteur est composé de deux sous-unités alpha, où s'effectue la liaison de l'insuline, et de deux sous-unités bêta, unies aux précédentes par des ponts disulfures, sièges d'une autophosphorylation tyrosine-spécifique. L'activité kinase du récepteur est accrue, premier pas d'une suite de réactions biochimiques encore mal définies faisant intervenir la phosphorylation de substrats endogènes intracellulaires et/ou l'activation de seconds messagers qui permettent l'action biologique de l'insuline. Son résultat principal est le recrutement de transporteurs membranaires de glucose au niveau musculaire, hépatique et adipeux qui permettent l'entrée intracellulaire du glucose. Ses effets comprennent également une activation de la glycolyse et de la synthèse de glycogène, une inhibition de la néoglucogenèse, une activation de la synthèse protéique et une action antilipolytique. L'insuline joue donc un rôle essentiel dans la régulation du métabolisme du glucose en favorisant sa pénétration intracellulaire dans les tissus-cibles et son utilisation sur les modes oxydatif et non oxydatif, et un rôle important annexe dans les métabolismes lipidique et protidique.

Le glucagon

Synthétisé et sécrété par les cellules A des îlots, le glucagon est un peptide de vingt-neuf acides aminés, de 3 500 daltons, issu du clivage du proglucagon, lui-même codé par le gène du préproglucagon situé sur le bras long du chromosome 2. Le proglucagon synthétisé dans le réticulum endoplasmique des cellules A, d'un poids moléculaire de 9 000 daltons, donne naissance au glucagon après clivage d'un peptide de trente-deux acides aminés situé à l'extrémité N terminale de la molécule de glucagon, dont l'action est inconnue.

La sécrétion du glucagon est modulée par l'insuline qui s'oppose à sa libération et inhibe également la synthèse du proglucagon. Les jonctions intercellulaires étroites au sein de l'îlot paraissent intervenir dans cette régulation par les communications qu'elles autorisent, de même qu'un mécanisme paracrine favorisé par le réseau capillaire original des îlots, orienté du centre vers la périphérie. La somatostatine inhibe également la sécrétion de glucagon.

Les agents extrapancréatiques qui régulent la lib [...]

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Écrit par :

  • : médecin des hôpitaux, ancien professeur de l'université de Montpellier
  • : professeur des Universités, praticien hospitalier, coordinateur du département d'endocrinologie, diabète, nutrition au Centre hospitalier régional universitaire de Montpellier
  • : professeur à la faculté de médecine de Toulouse, médecin des hôpitaux.

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Pour citer l’article

Jacques MIROUZE, Éric RENARD, André RIBET, « PANCRÉAS », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 08 décembre 2021. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/pancreas/