MANGANÈSE

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Le manganèse dans les systèmes biologiques

Pour un grand nombre d'organismes, le manganèse est un nutriment essentiel. Chez l'homme, il est présent en faible quantité par comparaison au fer ou au zinc (de 12 à 20 mg chez un homme de 70 kg, à comparer aux 4 g de fer et aux 3 g de zinc) mais il intervient dans des processus métaboliques très variés, qui ne sont pas tous encore clairement identifiés. On sait qu'il est associé à la formation des tissus conjonctif et osseux, au développement embryonnaire de l'oreille interne, à la croissance, au métabolisme des glucides et des lipides, à la fonction de reproduction et au fonctionnement cérébral. Il est aussi présent chez les végétaux et les micro-organismes, pour lesquels ses rôles sont mieux connus que chez l'homme : la plupart des protéines à manganèse qui ont été étudiées sont issues de ces espèces.

Dans les systèmes biologiques, on rencontre le manganèse uniquement aux degrés d'oxydation II, III et IV. Comme pour beaucoup de métaux de transition, l'existence de plusieurs états rédox accessibles lui permet d'assurer des fonctions oxydoréductrices (transfert électronique).

Voici quelques systèmes enzymatiques mettant en jeu le manganèse :

– La manganèse-peroxydase. C'est une enzyme dont l'activité biologique consiste à dépolymériser par voie oxydante la lignine, polymère structurant du bois protégeant la cellulose contre les agressions extérieures de nature diverse. Cette enzyme possède à son actif un Mn(II) qui est, au cours du cycle catalytique, oxydé en Mn(III). Le site du Mn(II) est enfoui au cœur de la protéine. Or le substrat polymérique qu'est la lignine ne peut, en raison de sa taille, accéder à ce site pour y être oxydé. Nous avons vu (ci-dessus) que les géométries préférentielles pour les complexes du manganèse aux degrés d'oxydation II et III sont différentes, et les réactions de dioxydoréduction s'accompagnent en général de réarrangements drastiques de la sphère de coordination. Il est probable que le site à manganèse soit plus adapté à la stabilisation du Mn(II) que du Mn(III). En effet, on a montré que le Mn(III) se détache de la protéine et diffuse à l'extérieur jusqu'au cœur de la matrice polymérique de la lignine, où il joue son rôle d'oxydant. Le manganèse sert donc ici de navette en exportant les équivalents d'oxydant depuis le site actif jusqu'au substrat.

– Le système de dégagement du dioxygène chez les plantes. Les plantes utilisent la lumière solaire pour oxyder l'eau en dioxygène. C'est la photosynthèse. Ce processus complexe, qui correspond à une oxydation tétra-électronique (voir ci-dessous), a lieu au sein du photosystème II au niveau d'un cluster à quatre manganèses. Ce cluster, en utilisant différents degrés d'oxydation du manganèse (II, III et IV), accumule de manière séquentielle quatre lacunes électroniques. Il capte ensuite simultanément quatre électrons pour oxyder H2O en O2 : 2H2O → O2 + 4H+ + 4e (lumière).

Parmi les différents états d'oxydation du cluster, il en existe un, dit S2, qui possède une signature en résonance paramagnétique électronique caractérisée par un signal remarquable comportant seize lignes.

Des hypothèses variées ont été faites pour la structure du site à quatre manganèses. Afin de tester ces hypothèses, les chimistes inorganiciens synthétisent des complexes dont la structure se rapproche le plus possible de celle postulée pour le cluster naturel. Le complexe [Mn(IV)4Mn(III)O6(2,2'-bipyridine)6]3+ a été décrit en 1997, conjointement par une équipe de l'université d'Orsay (le L.C.I.) et une équipe de l'université de Lund (Suède). Il présente un spectre de résonance paramagnétique très proche de celui de l'état S2.

Il existe d'autres systèmes à Mn tout aussi importants sur le plan biochimique ; nous nous contenterons d'en répertorier quelques-uns :

– La superoxyde-dismutase et la catalase à manganèse. Ces deux enzymes participent à la protection de la cellule contre le stress oxydatif (cf. antioxygènes), la première en dismutant le superoxyde (O2) en dioxygène (O2) et en peroxyde d'hydrogène (H2O2), et la seconde en prenant en charge H2O2 pour conduire à H2O et O2 ;

– La manganèse ribonucléotide réductase qui [...]

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Écrit par :

  • : professeur à l'École nationale supérieure de chimie de Paris et à l'université de Paris-VI
  • : ancien directeur du laboratoire de chimie minérale de l'université de Paris-VII, professeur honoraire de chimie
  • : docteur ès sciences, professeur à l'université de Paris-VII
  • : professeur agrégée de sciences physiques, maître de conférences à l'université de Paris-XI
  • : professeur d'université à l'I.U.F.M. de Créteil, chercheur au Centre d'études de chimie métallurgique (C.N.R.S.)

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Pour citer l’article

Bernard DUBOIS, Jacques FAUCHERRE, Gil MICHARD, Clotilde POLICAR, Jean-Louis VIGNES, « MANGANÈSE », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 08 août 2022. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/manganese/