IMMUNOCHIMIE

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Paramètres de la réaction épitope (ou haptène)-site anticorps

Multivalence et structure physique et chimique de l'antigène

Sauf exception, les antigènes sont multivalents, c'est-à-dire qu'une molécule d'antigène peut fixer plus d'une molécule d'anticorps. Cette multivalence découle de la structure multiépitopique des antigènes. Rappelons que les divers épitopes d'une protéine globulaire monomérique sont structuralement différents. En revanche, ils sont répétitifs chez les protéines polymériques, fibrillaires, ou chez celles constituant les capsides virales. Les antigènes homo- et hétéropolyosidiques dont la masse moléculaire est parfois très élevée (> 106-107 daltons) possèdent des déterminants identiques (uniques ou peu nombreux) répétés un grand nombre de fois sur la molécule : une telle structure multiépitopique répétitive confère dans ce cas une physionomie particulière à la réaction Ag-Ac.

La structure physique de l'antigène détermine les caractéristiques de la réaction. Au contact d'un immunsérum ou d'une solution d'anticorps purifiés, l'antigène sous forme de molécules libres en solution, formera des complexes immuns, solubles ou insolubles, de composition Ag-Ac variable déterminée par la multivalence des deux entités réagissantes et par leurs concentrations respectives. In vitro la réaction se manifestera par une précipitation visible à l'œil nu, qui est une des réactions les plus importantes de l'immunochimie. L'antigène peut être sous forme insoluble, soit comme constituant localisé à la surface d'une cellule ou d'un virus, soit comme molécule artificiellement fixée à des cellules (hématies le plus souvent) ou sur des particules inertes (latex, bentonite). Dans une suspension antigénique particulaire se formeront, au contact des anticorps homologues, des agrégats visibles à l'œil nu, avec clarification de la suspension due à la sédimentation des agrégats dans le mélange réactionnel. C'est la réaction d'agglutination, qui prend le nom d'hémagglutination quand les particules sont des hématies (elles perdent souvent leur forme biconcave lorsque les forces de liaison Ag-Ac sont grandes).

Une autre réaction dite d'immobilisation s'observe au microscope lorsque les antigènes constitutifs de cils, flagelles ou pili à la surface de nombreux micro-organismes mobiles (p. ex. les paramécies, les tréponèmes, etc.) sont au contact des anticorps homologues. Il en résulte une immobilisation de ces cellules et éventuellement leur rassemblement en amas parfois visibles à l'œil nu. Un tel type de réaction est utilisé dans le diagnostic d'affections microbiennes, notamment les tréponématoses (syphilis).

Enfin, l'antigène peut être immobilisé in vitro sur une surface solide inerte ou insolubilisé par polymérisation (au glutaraldéhyde le plus souvent) en vue de son utilisation comme immunosorbant (immunoadsorbant) pour fixer les anticorps homologues. Cette technique permet de purifier ces anticorps à partir d'un immunsérum en dissociant, au moyen de solutions acides (pH < 3) ou de solutions salines concentrées à pH neutre, les complexes Ag-Ac.

Multiplicité et hétérogénéité structurale et fonctionnelle des anticorps

L'expérience montre que la réponse immunitaire humorale à un antigène donne naissance, sauf rares exceptions, non pas à un type unique d'anticorps spécifiques, mais à une multiplicité d'anticorps différant par de nombreuses caractéristiques. Ce polymorphisme est lié à des variations dans la structure primaire des chaînes polypeptidiques de ces populations d'anticorps spécifiques de l'antigène.

Trois niveaux d'hétérogénéité sont à considérer en ce qui concerne la réaction Ag-Ac :

– Pour un antigène possédant x épitopes différents (a, b, c...), l'immunsérum homologue pourra contenir théoriquement autant (disons x populations différentes) de molécules d'anticorps que d'épitopes, chacune étant spécifique d'un épitope et d'un seul (anti-a, anti-b, anti-c...). Rappelons qu'un épitope est défini comme la plus petite entité structurale reconnue par un anticorps.

– La population d'anticorps spécifiques d'un épitope donné a est en règle générale hétérogène. Elle est constituée d'un ensemble le plus souvent indéterminé de n espèces d'immunoglobulines distinctes (anti-a1, ..., anti-an) différant par leur affinité intrinsèque (définie plus loin) vis-à-vis de l'épitope (complémentarité plus ou moins étroite).

– La population d'anticorps spécifiques des [...]

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Mesure de l'affinité d'un anticorps

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Liaison ligand-anticorps

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Immunoprécipitation en milieu gélifié

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Écrit par :

  • : membre titulaire de l'Académie nationale de pharmacie, professeur honoraire à l'Institut Pasteur, Paris, directeur de recherche honoraire au C.N.R.S., professeur à l'Institut Pasteur de Lille

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Pour citer l’article

Joseph ALOUF, « IMMUNOCHIMIE », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 01 juillet 2022. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/immunochimie/