IMMUNOCHIMIERéaction antigène-anticorps

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Forces moléculaires de liaison impliquées dans la réaction antigène-anticorps

Les mesures thermodynamiques montrent que la combinaison site antigénique (ou haptène)-site anticorps est réversible et implique une énergie de liaison d'environ 34 à 65 kilojoules/mole. Ces données éliminent d'emblée des liaisons covalentes (mise en commun d'électrons périphériques entre atomes) dont l'énergie varie entre 210 et 500 kJ . mol-1. Dans la réaction Ag-Ac, les forces de liaison sont uniquement des interactions « faibles » non covalentes dont quatre types différents contribuent à des degrés divers (variables selon les systèmes et assez mal définis) à l'union Ag-Ac. Ces forces sont les suivantes : interactions ioniques, interactions de Van der Waals, liaisons hydrogènes et interactions hydrophobes.

Ces forces sont les mêmes que celles qui assurent la stabilisation des configurations tridimensionnelles et quaternaires des protéines et autres macromolécules biologiques, ainsi que l'association stéréospécifique de ligands avec ces macromolécules (couples substrat-enzyme, oses-lectines, et plus généralement effecteur-récepteur...).

Contrairement aux liaisons covalentes, les liaisons non covalentes dont l'énergie moyenne varie selon les types mentionnés d'environ 4,2 à 30 kJ . mol-1 se forment et se rompent en permanence aux températures intéressant le biologiste (290-310 K). Ces énergies sont en effet de peu supérieures à l'énergie cinétique moyenne (∼ 2,5 à 3,3 kJ . mol-1) à ces températures (agitation thermique), et cette caractéristique rend compte de la réversibilité de la réaction Ag-Ac (ligand-récepteur plus généralement), c'est-à-dire de l'équilibre entre le complexe Ag-Ac et les formes libres. Il s'ensuit que la spécificité de la réaction, c'est-à-dire la stabilité du complexe, ne sera possible que par la mise en jeu simultanée d'un nombre suffisant d'interactions élémentaires. L'affinité du site anticorps reflétera donc ce nombre et leur répartition spatiale la plus appropriée pour assurer la meilleure complémentarité possible d [...]

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Mesure de l'affinité d'un anticorps

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Liaison ligand-anticorps

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Immunoprécipitation en milieu gélifié

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Écrit par :

  • : membre titulaire de l'Académie nationale de pharmacie, professeur honoraire à l'Institut Pasteur, Paris, directeur de recherche honoraire au C.N.R.S., professeur à l'Institut Pasteur de Lille

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Joseph ALOUF, « IMMUNOCHIMIE - Réaction antigène-anticorps », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 02 février 2021. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/immunochimie-reaction-antigene-anticorps/