IMMUNITÉ, biologie

Les processus de reconnaissance et de signalisation biochimique dans l’ensemble du monde vivant reposent sur des interactions entre molécules : liaison d'un disaccharide ou d'un oligosaccharide à une protéine (lectine), d'un neurotransmetteur ou d'une toxine à son récepteur, réaction enzyme-substrat ou interaction entre deux protéines (liaison hormone-récepteur, réaction antigène-anticorps). Ces interactions sont réversibles et caractérisées par des constantes d'association et de dissociation mesurables, permettant de calculer l'affinité intrinsèque des molécules interactives. Ce type de système a reçu le nom de système ligand-récepteur.

Les méthodes physiques modernes (cristallographie et diffraction de rayons X, spectroscopie RMN, etc.) et la détermination par les techniques biochimiques des structures primaires des protéines permettent d'identifier les zones de contact entre ligand et récepteur. La nature des forces mises en jeu (liaisons ioniques, forces de Van der Vaals, liaisons hydrogènes, liaisons hydrophobes) dépend des structures moléculaires interactives et de la distance qui les sépare. Ainsi peut-on connaître le site actif d'une hormone, c'est-à-dire la zone de la molécule qui entre en contact avec une zone homologue, spécifique, au sein de la molécule du récepteur hormonal. La même démarche permet de définir les sites d'une molécule d'enveloppe d'un virus qui interagissent avec le récepteur au virus et permettent l'infection de la cellule cible de ce virus (ex. : molécule gp120 du virus VIH et molécule CD4 de la surface de certains lymphocytest T), ou bien les sites des adhésines des pili des bactéries, sites qui déterminent la virulence de ces microbes en permettant leur adhésion aux récepteurs oligosaccharidiques des cellules épithéliales des muqueuses.

Les cellules du système immunitaire produisent deux grandes familles de molécules hautement diversifiées, spécialisées dans la rec [...]