IMMUNITÉ, biologie

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Les mécanismes de l'immunité

Reconnaissance du soi

Les processus de reconnaissance et de signalisation biochimique dans l’ensemble du monde vivant reposent sur des interactions entre molécules : liaison d'un disaccharide ou d'un oligosaccharide à une protéine (lectine), d'un neurotransmetteur ou d'une toxine à son récepteur, réaction enzyme-substrat ou interaction entre deux protéines (liaison hormone-récepteur, réaction antigène-anticorps). Ces interactions sont réversibles et caractérisées par des constantes d'association et de dissociation mesurables, permettant de calculer l'affinité intrinsèque des molécules interactives. Ce type de système a reçu le nom de système ligand-récepteur.

Les méthodes physiques modernes (cristallographie et diffraction de rayons X, spectroscopie RMN, etc.) et la détermination par les techniques biochimiques des structures primaires des protéines permettent d'identifier les zones de contact entre ligand et récepteur. La nature des forces mises en jeu (liaisons ioniques, forces de Van der Vaals, liaisons hydrogènes, liaisons hydrophobes) dépend des structures moléculaires interactives et de la distance qui les sépare. Ainsi peut-on connaître le site actif d'une hormone, c'est-à-dire la zone de la molécule qui entre en contact avec une zone homologue, spécifique, au sein de la molécule du récepteur hormonal. La même démarche permet de définir les sites d'une molécule d'enveloppe d'un virus qui interagissent avec le récepteur au virus et permettent l'infection de la cellule cible de ce virus (ex. : molécule gp120 du virus VIH et molécule CD4 de la surface de certains lymphocytest T), ou bien les sites des adhésines des pili des bactéries, sites qui déterminent la virulence de ces microbes en permettant leur adhésion aux récepteurs oligosaccharidiques des cellules épithéliales des muqueuses.

Les cellules du système immunitaire produisent deux grandes familles de molécules hautement diversifiées, spécialisées dans la reconnaissance du soi et du non-soi. Il s'agit des récepteurs des lymphocytes T et des récepteurs des lymphocytes B ou molécules d'immunoglobulines. Tandis que les secondes existent au niveau membranaire et sous forme soluble, d’où interaction à distance avec les molécules adverses, les premières sont fixées de façon stable sur la membrane des cellules T au contact desquelles ont lieu les effets antagonistes.

Au sein de chacune de ces molécules de reconnaissance, on appelle paratope la zone qui va interagir de façon stéréospécifique avec la structure complémentaire appelée épitope sur la molécule adverse qu’est la molécule d'antigène. L'épitope occupe un espace de 6 à 15 aminoacides à la surface d'une protéine ou de 5 ou 6 oses pour un polysaccharide. Les plus petites molécules d'haptènes (médicaments, sels de métaux lourds, oligonucléotides, dinitrochlorobenzène, etc.) liées à une protéine porteuse forment un seul épitope. Toutes les molécules antigéniques plus complexes constituent une mosaïque d'épitopes. Les uns sont séquentiels, définis par la structure primaire de l'antigène, les autres sont dits conformationnels.

Certaines molécules protéiques ou oligosaccharidiques font l'objet d'un polymorphisme au sein des individus d'une même espèce. Ce polymorphisme est défini par des gènes alléliques, c'est-à-dire des formes alternatives, mutuellement exclusives, engendrées par des mutations germinales portant sur quelques codons du gène original. Ces formes moléculaires, propres à certains groupes d'individus au sein de l'espèce, définissent les allotypes, marqueurs antigéniques déterminés génétiquement et transmis sur le mode dominant. L'immunisation entre deux sujets différents au sein de la même espèce, c'est-à-dire l'allo-immunisation, induit une réponse immunitaire dirigée contre ces antigènes allotypiques ou alloantigènes.

Ainsi, dans le cas de la molécule d'histocompatibilité HLA-A1, variante de la molécule HLA-A, particulière aux sujets dits « A1 positifs », son introduction chez les sujets humains HLA-A1 négatifs déterminera en eux la production d'alloanticorps anti-HLA-A1, alors qu'elle sera acceptée sans réaction par les sujets HLA-A1 positifs. En revanche, une autre espèce animale aurait reconnu, sur cette même molécule, d'abord des épitopes des molécules HLA communs à [...]

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Système immunitaire

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Immunoglobuline IgG1 humaine : modèle linéaire

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Immunoglobuline IgG1 humaine : représentation tridimensionnelle

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Association de deux gènes constants

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Écrit par :

  • : membre titulaire de l'Académie nationale de pharmacie, professeur honoraire à l'Institut Pasteur, Paris, directeur de recherche honoraire au C.N.R.S., professeur à l'Institut Pasteur de Lille
  • : professeur à la faculté des sciences de Luminy, université d'Aix-Marseille-II
  • : docteur ès sciences, chargée de recherche à l'I.N.S.E.R.M. (U 80)
  • : professeur d'immunologie à l'université de Lyon-I-Claude-Bernard

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Pour citer l’article

Joseph ALOUF, Michel FOUGEREAU, Dominique KAISERLIAN-NICOLAS, Jean-Pierre REVILLARD, « IMMUNITÉ, biologie », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 23 mai 2022. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/immunite-biologie/