ENZYMESSite actif

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Les bases de la cinétique enzymatique

Ce qui se passe au sein du site actif relève des mécanismes propres à la catalyse. La séquence des événements qui constituent la réaction catalysée relève quant à elle de la cinétique enzymatique, qui est la description d’une suite d’états définis par les équilibres de la thermodynamique chimique.

Victor Henri, biophysicien et psychologue, est à l’origine de ces études (1902-1903). Mais la description en termes physico-chimiques de l'action des enzymes repose surtout sur les travaux de cinétique enzymatique réalisés par Leonor Michaelis et Maud Menten à Berlin (1911). Ils ont été menés sur des systèmes hydrolytiques simples mais les résultats obtenus s’appliquent à la plupart des enzymes et servent de référence pour discuter de réactions multiétapes, comme celles qui surviennent dans les complexes multienzymatiques ou des réactions « déviantes » comme lors du contrôle allostérique de l'activité des enzymes.


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Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat

Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat
Crédits : RCSB PDB (rcsb.org) of 3GXR (Helland et al. 2009 Cell.Mol.Life Sci. 66: 2585-2598)

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Cinétiques michaéliennes

Cinétiques michaéliennes
Crédits : Encyclopædia Universalis France

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Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique

Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique
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Interactions protéines-ADN

Interactions protéines-ADN
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Écrit par :

  • : chercheur en histoire des sciences, université Paris-VII-Denis-Diderot, ancien chef de service à l'Institut Pasteur

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Pour citer l’article

Gabriel GACHELIN, « ENZYMES - Site actif », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 12 août 2020. URL : http://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes-site-actif/