ENZYMESCinétique enzymatique

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Inhibition

Un inhibiteur est une molécule qui se lie à l'enzyme et en diminue l'activité. On peut s’intéresser à cette réaction d'inhibition pour plusieurs raisons : on peut vouloir comprendre, par exemple, des mécanismes de régulation qui se produisent in vivo, ou bien produire des médicaments dont le mécanisme d'action est de ralentir certaines réactions catalysées par des enzymes particulières. L'étude de l'inhibition peut aussi informer sur le mécanisme catalytique.

On considère ici seulement les cas où le complexe formé par association de l'enzyme et de l'inhibiteur n'a pas du tout d'activité catalytique – on parle d'inhibition complète, linéaire, ou simple –, et le complexe est formé de façon réversible. On peut montrer que, si l'enzyme obéit à une loi de vitesse michaelienne en l'absence d'inhibiteur, alors en présence d'un inhibiteur réversible la loi de vitesse de Michaelis-Menten reste valide, mais les paramètres vmax et KM prennent des valeurs qui dépendent de la concentration en inhibiteur, [I]. C'est en examinant cette dépendance que l'on peut identifier le mécanisme d'inhibition : il s’agit de la même stratégie expérimentale que celle qui permet d'identifier les mécanismes catalytiques d'enzymes transformant plusieurs substrats. On distingue trois mécanismes d'inhibition : compétitif, incompétitif, et non compétitif.

Caractéristiques cinétiques des différents mécanismes d’inhibition

Tableau : Caractéristiques cinétiques des différents mécanismes d’inhibition

Il existe trois types distincts d'inhibition d'une activité enzymatique : compétitif, incompétitif et non compétitif (colonne de gauche). Pour déterminer le type d'inhibition, on mesure  en l'absence d'inhibiteur, puis en présence d'un inhibiteur dont on fait varier la concentration . 

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Un inhibiteur compétitif est une molécule qui ressemble suffisamment au substrat pour pouvoir prendre sa place dans le site actif de l'enzyme, mais qui n'est pas transformée par l'enzyme. La formation du complexe enzyme-inhibiteur est en compétition avec la formation du complexe enzyme-substrat, et l'effet de l'inhibiteur peut donc être compensé par une augmentation de la concentration en substrat : la présence de l'inhibiteur augmente la valeur de KM, mais ne change pas la valeur de la vitesse maximale (à concentration en substrat infinie, la réaction d'association est nécessairement entièrement déplacée vers la formation du complexe enzyme-substrat).

Le complexe enzyme-inhibiteur n'ayant aucune activité catalytique, il est plus stable et [...]

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Représentations classiques d’un cycle catalytique

Représentations classiques d’un cycle catalytique
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Détermination des lois de vitesse en cinétique enzymatique

Détermination des lois de vitesse en cinétique enzymatique
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Variations de la vitesse initiale en fonction de la concentration initiale en substrat

Variations de la vitesse initiale en fonction de la concentration initiale en substrat
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Détermination des paramètres vmax et KM par régression linéaire ou non linéaire

Détermination des paramètres vmax et KM par régression linéaire ou non linéaire
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Écrit par :

  • : directeur de recherche au CNRS, Laboratoire de bioénergétique et ingénierie des protéines, Marseille

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Pour citer l’article

Christophe LÉGER, « ENZYMES - Cinétique enzymatique », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 17 septembre 2021. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes-cinetique-enzymatique/