ENZYMESCinétique enzymatique

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Notion de cycle catalytique

Toute activité catalytique est liée à l’abaissement de l’énergie d’activation de la réaction catalysée. De ce fait, on présente souvent une réaction chimique à l'aide d'un profil qui représente l'énergie libre du système en fonction d'une coordonnée de réaction et schématise l'évolution du processus chimique. Lorsque l'énergie libre du système enzyme + réactifs est plus élevée que celle du système enzyme + produits, les principes de la thermodynamique chimique imposent que la réaction avance vers la formation des produits ; la vitesse de cette réaction dépend cependant du mécanisme réactionnel et de la nature du catalyseur. En particulier, il faut que l’interaction entre les réactifs et le catalyseur produise un état de transition. En l’absence de catalyseur, cet état de transition a une énergie élevée et se produit rarement. Les interactions entre l’enzyme et les réactifs sont telles que le profil énergétique de l’ensemble enzyme + réactifs est « en montagne russe ». Les « sommets » sont des états de transition de faible énergie, les « vallées » des intermédiaires réactionnels. La succession des étapes constitue le cycle catalytique de l’enzyme. Comme tout catalyseur, l’enzyme n'est pas consommée pendant la réaction : elle est modifiée de façon réversible au cours du cycle, et retrouve son état initial à la fin de la réaction. L’étude du mécanisme de l’enzyme doit permettre d’identifier la nature des intermédiaires réactionnels, et de comprendre comment l’interaction avec l’enzyme abaisse l’énergie des états de transition.

Représentations classiques d’un cycle catalytique

Dessin : Représentations classiques d’un cycle catalytique

En a, diagramme illustrant l'évolution de l'énergie du système enzyme + substrat au fur et à mesure que la réaction évolue vers la formation du produit, dans les deux cas d'une réaction non catalysée ou catalysée. Notez la présence d'intermédiaires réactionnels et d'états de... 

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Représentations classiques d’un cycle catalytique

Représentations classiques d’un cycle catalytique
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Détermination des lois de vitesse en cinétique enzymatique

Détermination des lois de vitesse en cinétique enzymatique
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Variations de la vitesse initiale en fonction de la concentration initiale en substrat

Variations de la vitesse initiale en fonction de la concentration initiale en substrat
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Détermination des paramètres vmax et KM par régression linéaire ou non linéaire

Détermination des paramètres vmax et KM par régression linéaire ou non linéaire
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Écrit par :

  • : directeur de recherche au CNRS, Laboratoire de bioénergétique et ingénierie des protéines, Marseille

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Christophe LÉGER, « ENZYMES - Cinétique enzymatique », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 03 décembre 2021. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes-cinetique-enzymatique/