ENZYMESCinétique enzymatique

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Vitesse de réaction et activité catalytique spécifique des enzymes

Mesure de la vitesse des réactions enzymatiques

Par définition, la vitesse d'une réaction chimique est la vitesse à laquelle la concentration en réactifs ou produits de la réaction change au cours du temps. Pour une réaction qui transforme un réactif A en un produit B, cette vitesse est : = –d[A]/dt = d[B]/dt. Elle s'exprime en mol/L/s et dépend en général du temps. En cinétique enzymatique, le ou les réactifs qui se fixe(nt) sur le site de l'enzyme où s’opère la réaction (le site actif), porte(nt) le nom de substrat(s).

D'un point de vue expérimental, pour déterminer la vitesse d'une réaction, il faut donc pouvoir mesurer la concentration de l’un des réactifs ou produits en fonction du temps. La méthode utilisée dépend évidemment de la nature de ces molécules. Dans les cas favorables, l'une d'elles absorbe la lumière spécifiquement à une certaine longueur d'onde, et on peut déterminer simplement la vitesse à laquelle sa concentration change en mesurant la variation d'absorbance du milieu réactionnel au cours du temps. Si l'on ne peut pas mesurer instantanément la concentration d’un réactif ou produit, il peut être possible de faire avancer la réaction enzymatique pendant un certain temps, de la stopper en dénaturant l'enzyme (par exemple, en provoquant une variation brutale de température ou de pH), puis d'effectuer un dosage des réactifs restants ou des produits formés.

Activité catalytique spécifique

La vitesse d’une réaction catalysée étant toujours proportionnelle à la concentration du catalyseur, on définit l'activité catalytique spécifique de l'enzyme en divisant la vitesse de la réaction – mesurée dans des conditions particulières qui ne sont pas nécessairement optimales – par la concentration en enzyme utilisée dans cette expérience.

Les biochimistes calculent souvent les valeurs d'activité spécifique en divisant la vitesse par la concentration massique en enzyme (en g/L), et les expriment alors en micromoles (µmol) de substrat consommées par minute et par milligramme (mg) d'enzyme. On peut [...]

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Représentations classiques d’un cycle catalytique

Représentations classiques d’un cycle catalytique
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Détermination des lois de vitesse en cinétique enzymatique

Détermination des lois de vitesse en cinétique enzymatique
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Variations de la vitesse initiale en fonction de la concentration initiale en substrat

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Détermination des paramètres vmax et KM par régression linéaire ou non linéaire

Détermination des paramètres vmax et KM par régression linéaire ou non linéaire
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Écrit par :

  • : directeur de recherche au CNRS, Laboratoire de bioénergétique et ingénierie des protéines, Marseille

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Pour citer l’article

Christophe LÉGER, « ENZYMES - Cinétique enzymatique », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 23 juin 2021. URL : https://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes-cinetique-enzymatique/