CHYMOTRYPSINE

ENZYMES

  • Écrit par 
  • Gabriel GACHELIN
  •  • 12 668 mots
  •  • 10 médias

Dans le chapitre « Clivages protéolytiques et cascades d'activation »  : […] De nombreuses enzymes sont synthétisées sous forme de précurseurs inactifs. Elles ne deviennent actives qu'après un clivage protéolytique par une enzyme activatrice, qui coupe le précurseur en un point précis et libère une enzyme active. En règle générale, une enzyme protéolytique reconnaît une brève séquence peptidique sur le précurseur. La coupure de la chaîne entraîne un repliement différent […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes/#i_24063

PANCRÉAS

  • Écrit par 
  • Jacques MIROUZE, 
  • Éric RENARD, 
  • André RIBET
  •  • 8 620 mots
  •  • 1 média

Dans le chapitre « Les endopeptidases »  : […] Les endopeptidases scindent les protéines en protéines plus petites ou en polypeptides ; on y note essentiellement la présence de trypsine et de chymotrypsine, qui diffèrent par leur spécificité. La trypsine est la forme active du trypsinogène dont l' activation est réalisée par deux voies essentielles. L' entérokinase sécrétée par la muqueuse intestinale en est un des facteurs importants ; mais c […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/pancreas/#i_24063