POLYPEPTIDIQUE CHAÎNE

AMINOACIDES ou ACIDES AMINÉS

  • Écrit par 
  • Pierre KAMOUN
  •  • 4 605 mots
  •  • 7 médias

Les vingt acides aminés étudiés dans cet article sont les unités structurales de la plupart des protéines. On les a nommés acides aminés, car ce sont des substances organisées autour d'un atome de carbone portant : la fonction acide-COOH, la fonction basique amine-NH 2 (d'où le nom acide aminé ), un atome d'hydrogène et un radical R qui distingue et caractérise les vingt […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/amino-acides-acides-amines/#i_31848

ANTIGÈNES

  • Écrit par 
  • Joseph ALOUF
  •  • 7 370 mots
  •  • 5 médias

Dans le chapitre « Épitopes des antigènes protéiques »  : […] Ces épitopes sont localisés à la surface de la molécule protéique et comprennent généralement de quinze à vingt-deux acides aminés, certains pouvant être de taille moindre (de six à dix résidus) selon certains auteurs. On distingue classiquement deux types structuraux d'épitopes chez les protéines : les épitopes continus , constitués d'une séquence ininterrompue de six à qui […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/antigenes/#i_31848

CANAUX IONIQUES

  • Écrit par 
  • Laurent COUNILLON, 
  • Mallorie POËT
  •  • 4 294 mots
  •  • 8 médias

Dans le chapitre « Les canaux ioniques sont des protéines membranaires »  : […] Les canaux ioniques sont des protéines capables de changer de conformation et d'osciller entre des états fermés, inactivés et ouverts (fig. 5), selon des équilibres qui peuvent être caractérisés, comme pour tous les édifices macromoléculaires, par des constantes cinétiques, ou constantes de temps. Par un traitement mathématique que nous ne détaillerons pas ici, l'analyse fine de la distribution d […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/canaux-ioniques/#i_31848

CELLULE - L'organisation

  • Écrit par 
  • Pierre FAVARD
  •  • 11 007 mots
  •  • 10 médias

Dans le chapitre « Transcription, traduction, réplication »  : […] L'information portée par un gène s'exprime par la synthèse de molécules d'ARN simple brin dont la séquence des bases des ribonucléotides est complémentaire de celle des bases d'un des brins de l'ADN du gène. La mise en œuvre de l'information est la transcription du gène et selon le gène l'ARN transcrit ce sera soit un ARN messager (ARNm), soit un ARN ribosomien (ARNr), soit un ARN de transfert (A […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/cellule-l-organisation/#i_31848

CHAPERONNES PROTÉINES

  • Écrit par 
  • Roger DURAND
  •  • 964 mots

On appelle « molécules chaperonnes » (Laskey, 1978) des protéines dont le rôle est d'éviter, chez d'autres protéines, des « écarts de conduite » comme le faisaient autrefois auprès des jeunes filles des personnes que l'on appelait « chaperons » Elles participent ainsi à des fonctions vitales essentielles : résistance au stress, maintien de la conformation correcte des protéines, trafic intracellu […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/proteines-chaperonnes/#i_31848

GÉNÉTIQUE

  • Écrit par 
  • Axel KAHN, 
  • Philippe L'HÉRITIER, 
  • Marguerite PICARD
  •  • 25 812 mots
  •  • 33 médias

Dans le chapitre « La traduction des ARN messagers, le code génétique »  : […] La traduction d'un ARN messager en protéine débute au niveau d'un codon méthionine AUG (U = acide uridylique ; équivalent du T au niveau de l'ARN) et se termine au niveau d'un codon « stop » qui peut être UAG, UGA ou UAA. Avant et après les codons d'initiation et de fin de la traduction se trouvent les régions respectivement 5′ et 3′ non codantes du messager, auxquelles correspondent dans l'ADN d […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/genetique/#i_31848

HÉMOGLOBINE

  • Écrit par 
  • Max Ferdinand PERUTZ
  •  • 3 877 mots
  •  • 7 médias

Dans le chapitre « Structure et fonction de la molécule »  : […] Félix Haurowitz a découvert en 1938 que la désoxyhémoglobine et l' oxyhémoglobine cristallisaient différemment, comme si elles étaient chimiquement différentes, ce qui implique que l'hémoglobine n'est pas un bidon d' oxygène mais un poumon moléculaire dont la structure change selon qu'il capte l'oxygène ou qu'il s'en décharge. En 1965, Jacques Monod et J.-P. Changeux, ainsi que Jeffries Wyman ont […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/hemoglobine/#i_31848

HÉMOGLOBINOPATHIES

  • Écrit par 
  • Michel COHEN-SOLAL, 
  • Jean-Claude DREYFUS
  •  • 3 864 mots
  •  • 6 médias

Dans le chapitre « Hémoglobines avec affinité modifiée pour l'oxygène »  : […] L' affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène n'obéit pas à une loi simple. Elle est la résultante d'interactions entre les quatre chaînes (sous-unités) de la protéine. Dans les conditions normales, aux pressions d'oxygène présentes au niveau des poumons, l'hémoglobine se charge en oxygène ; au niveau des capillaires, elle se décharge et livre l'oxygène aux tissus (cf.  […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/hemoglobinopathies/#i_31848

IMMUNITÉ, biologie

  • Écrit par 
  • Joseph ALOUF, 
  • Michel FOUGEREAU, 
  • Dominique KAISERLIAN-NICOLAS, 
  • Jean-Pierre REVILLARD
  •  • 21 516 mots
  •  • 11 médias

Dans le chapitre « Différenciation des lymphocytes T »  : […] À partir du pool des cellules souches hématopoïétiques, des cellules pré-T migrent vers le thymus, où elles se multiplient, tandis que s'effectue leur différenciation au contact des cellules réticuloépithéliales. La maturation se fait progressivement depuis la périphérie de l'organe, ou corticale, vers le centre, ou médullaire. Une petite partie des cellules nées par division dans le thymus achèv […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/immunite-biologie/#i_31848

PROTÉINES

  • Écrit par 
  • Yves BRIAND, 
  • Philippe BRION, 
  • René LAFONT, 
  • Jean-Claude MEUNIER, 
  • Pierre VIGNAIS
  •  • 20 683 mots
  •  • 19 médias

Dans le chapitre « La nature hiérarchique de l'architecture protéique »  : […] La chaîne polypeptidique qui résulte de l'information monodimensionnelle contenue dans l'ADN (ou, dans quelques cas, de l'action d'enzymes) se replie pour former la structure tridimensionnelle compacte de la molécule fonctionnelle. Malgré le grand nombre de conformations qu'une chaîne polypeptidique peut a priori adopter, il n'existe qu'un nombre restreint de motifs structuraux dans les protéines […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/proteines/#i_31848


Affichage 

Protéines: structure secondaire

dessin

Structure secondaire des protéines (d'après J Yon) 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

Afficher

Protéines: structures supersecondaires

dessin

Interactions entre segments structurés de la chaîne polypeptidique : interactions entre deux hélices, entre deux segments de structure ß, entre deux segments de structure ß et une hélice avec leur représentation schématique (d'après Levitt et Chothia, 1976) 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

Afficher

Repliement des protéines: postulat d'Anfinsen

dessin

À partir de 1957, les expériences de Christian Anfinsen sur la ribonucléase A (RNase A) ont abordé l'étude de la renaturation des protéines sur une base quantitative La RNase A est constituée d'une chaîne polypeptidique unique de 124 acides aminés avec 4 ponts disulfure situés entre les... 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

Afficher

Rôle des liaisons dans la structure des protéines

dessin

Rôle des liaisons faibles dans la structure des protéines : en haut, hélice a d'une chaîne polypeptidique ; en bas, feuillet plissé ß antiparallèle 

Crédits : Encyclopædia Universalis France

Afficher

Protéines: structure secondaire
Crédits : Encyclopædia Universalis France

dessin

Protéines: structures supersecondaires
Crédits : Encyclopædia Universalis France

dessin

Repliement des protéines: postulat d'Anfinsen
Crédits : Encyclopædia Universalis France

dessin

Rôle des liaisons dans la structure des protéines
Crédits : Encyclopædia Universalis France

dessin