AQUAPORINES

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Structure et fonction de l'aquaporine-1

Sans entrer davantage dans les détails, la protéine AQP1 s'ancre dans les membranes cellulaires par six pieux, formés principalement d'hélices α, placées grosso modo en parallèle, perpendiculairement à la surface de la membrane. De plus, la structure de cette AQP1, en sa disposition membranaire, ménage un pore suivant l'axe. La forme d'ensemble de cette cavité la fit qualifier d'emblée de « sablier ». On peut la comparer aussi à un double entonnoir.

Les deux parties évasées viennent au contact, d'une part du cytoplasme, d'autre part de la solution aqueuse externe à la cellule. Les molécules d'eau, ce liquide physiologique omniprésent, s'y rassemblent, avant leur traversée du tuyau médian, dans l'un ou l'autre sens. Ledit tuyau, le chenal proprement dit, est long d'environ 2 nm et présente un diamètre, dans sa partie la plus étroite, d'environ 0,28 nm seulement : un goulot d'étranglement tout juste suffisant pour l'admission de molécules d'eau H2O, et leur passage une par une.

Ce chenal impose donc aux molécules d'eau de le parcourir en convoi, ou à la queue leu leu. Il est temps de décrire le mécanisme moléculaire de la migration des molécules d'eau, lorsqu'elles traversent le pore de l'aquaporine-1.

Revenons sur l'indispensable discrimination à l'encontre des espèces protonées H3O+, afin d'éviter une destruction des reins par acidification. Comment les canaux de l'aquaporine-1 ne se laissent-ils traverser que par des molécules d'eau H2O ? La réponse donnée par la protéine, dans son plan directeur et donc sa structure, est triplement astucieuse :

– n'autoriser le passage des molécules d'eau qu'en file indienne, l'une à la suite de l'autre : si elles étaient deux de front, ou même davantage, d'autres entités pourraient se glisser entre elles. La protéine AQP1 n'offre donc qu'un étroit chenal, de même que certains canaux ou leurs écluses n'admettent qu'une péniche de front ;

– les contraindre à mi-chemin à pivoter sur elles-mêmes de 1800 : ce qui empêche tout proton H+ de se glisser tout du long [...]

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Écrit par :

  • : professeur honoraire à l'École polytechnique et à l'université de Liège (Belgique)

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Pour citer l’article

Pierre LASZLO, « AQUAPORINES », Encyclopædia Universalis [en ligne], consulté le 16 juin 2019. URL : http://www.universalis.fr/encyclopedie/aquaporines/