ALLOSTÉRIE

CHANGEUX JEAN-PIERRE (1936- )

  • Écrit par 
  • Gabriel GACHELIN
  •  • 1 143 mots

Jean-Pierre Changeux, né le 6 avril 1936 à Domont (Val-d'Oise) est en 1955 élève de l'École normale supérieure de la rue d'Ulm en biologie. Major de l'agrégation des sciences naturelles en 1958, il débutera sa carrière scientifique en décrivant de nouveaux copépodes parasites au laboratoire Arago de Banyuls et sera enlevé à la zoologie par Jacques Monod, dans le laboratoire duquel il passera en 1 […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/jean-pierre-changeux/#i_19721

ENZYMES

  • Écrit par 
  • Gabriel GACHELIN
  •  • 12 668 mots
  •  • 10 médias

Dans le chapitre « Contrôle allostérique »  : […] Jusqu'à présent, les enzymes sont apparues comme des protéines dotées d'un seul état fonctionnel de repliement, celui qui serait par définition le plus stable. La découverte faite dans les années 1960 que les protéines pouvaient adopter plusieurs états conformationnels différents, associés à des états fonctionnels différents, traduit la généralité de la plasticité des molécules du vivant. Le co […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/enzymes/#i_19721

HÉMOGLOBINE

  • Écrit par 
  • Max Ferdinand PERUTZ
  •  • 3 877 mots
  •  • 7 médias

Dans le chapitre « Structure et fonction de la molécule »  : […] Félix Haurowitz a découvert en 1938 que la désoxyhémoglobine et l' oxyhémoglobine cristallisaient différemment, comme si elles étaient chimiquement différentes, ce qui implique que l'hémoglobine n'est pas un bidon d' oxygène mais un poumon moléculaire dont la structure change selon qu'il capte l'oxygène ou qu'il s'en décharge. En 1965, Jacques Monod et J.-P. Changeux, ainsi que Jeffries Wyman ont […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/hemoglobine/#i_19721

LIAISONS CHIMIQUES - Liaisons biochimiques faibles

  • Écrit par 
  • Antoine DANCHIN
  •  • 5 907 mots
  •  • 9 médias

Dans le chapitre « Régulation allostérique »  : […] On sait que l'une des caractéristiques les plus remarquables du vivant est le maintien de l' homéostasie de l'individu (c'est-à-dire son retour à l'équilibre après un écart accidentel). En fait, cette caractéristique n'est pas seulement vraie au niveau de l'organisme tout entier mais est déjà bien visible à l'échelle moléculaire lorsqu'on considère la régulation des phénomè […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/liaisons-chimiques-liaisons-biochimiques-faibles/#i_19721

MÉTABOLISME

  • Écrit par 
  • Paul DI COSTANZO, 
  • Charles KAYSER, 
  • Jo NORDMANN
  •  • 8 425 mots
  •  • 11 médias

Dans le chapitre « Au niveau de la pyruvate-carboxylase »  : […] La pyruvate-carboxylase est la première enzyme de la néoglycogenèse à partir du pyruvate. L'acétyl-CoA est à la fois l'activateur allostérique de cette enzyme et l'inhibiteur de la pyruvate-oxydase. C'est dire l'importance de la lipolyse comme facteur régulateur du carrefour pyruvique, orientant le destin de cet acide α-cétonique soit vers la néoglycogenèse, soit vers sa dégradation oxydative par […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/metabolisme/#i_19721

PHARMACOLOGIE

  • Écrit par 
  • Edith ALBENGRES, 
  • Jérôme BARRE, 
  • Pierre BECHTEL, 
  • Jean-Cyr GAIGNAULT, 
  • Georges HOUIN, 
  • Henri SCHMITT, 
  • Jean-Paul TILLEMENT
  •  • 20 274 mots
  •  • 9 médias

Dans le chapitre « Récepteurs et mécanismes d'action des médicaments »  : […] Un produit qui interagit avec un récepteur donné se caractérise par son affinité (aptitude à se fixer au récepteur) et par son activité intrinsèque (aptitude à engendrer une réponse quantifiable). Par rapport au ligand naturel du récepteur, un produit peut être soit agoniste, soit antagoniste, soit mixte, selon son activité intrinsèque. Un agoniste, o […] Lire la suite☛ http://www.universalis.fr/encyclopedie/pharmacologie/#i_19721


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Crédits : Encyclopædia Universalis France

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