Synthétase

"synthétase" dans l'encyclopédie

• GLYOXYSOME

  • Écrit par Paul MAZLIAK
  • 4 052 mots

  Le glyoxylate s'unit à une deuxième molécule d'acétyl-CoA pour donner du malate grâce à une deuxième enzyme caractéristique du glyoxysome, la malate-synthétase. Le malate ainsi formé quitte le glyoxysome pour alimenter les réactions de la néoglucogenèse (par l'intermédiaire du phosphoénol-pyruvate). En utilisant comme matériel de départ l'albumen des graines de ricin ayant été mises à germer cinq jours à l'obscurité, Beevers et ses collaborateurs ont isolé, d'un homogénat d'albumen, par centrifugation sur gradient de densité, des glyoxysomes repérables par l'activité des deux enzymes marqueurs : isocitrate-lyase et malate-synthétase.

• PORPHYRINES

  • Écrit par Alfred GAJDOS
  • 17 564 mots
  • 3 médias

  Les recherches biologiques indiquent : – une inhibition rétrograde de l'acide δ-aminolévulinique-synthétase par la protoporphyrine et l'hème ; – la répression physiologique du gène opérateur qui tient sous sa dépendance la formation de l'acide δ-aminolévulinique-synthétase (cf. enzymes, biologie - La biologie moléculaire). S. Granick pense que le corépresseur est l'hème.

• VASOMOTRICITÉ

  • Écrit par Didier LAVERGNE
  • 1 643 mots

  La libération du NO a lieu dans la cellule endothéliale par l'intermédiaire d'une protéine, la calmoduline, qui active (par calcium interposé) une enzyme appelée NO synthétase, permettant l'oxydation d'un acide aminé (arginine).

• MITOCHONDRIES

  • Écrit par Roger DURAND
  • 60 104 mots
  • 20 médias

  La synthèse d'ATP par l'ATP synthétase La synthèse d'ATP est catalysée par un système multi-enzymatique : l'ATP synthétase. Le site catalytique est localisé (fig. 10) dans la sous-unité F1 composée de 5 polypeptides : α, β directement impliqués dans l'activité catalytique ; γ, δ, ε impliqués dans la régulation. F1 comporte enfin un peptide I inhibiteur de l'hydrolyse de l'ATP par l'enzyme.

• PYRIDOXINE & PYRIDOXAL

  • Écrit par Geneviève DI COSTANZO
  • 3 355 mots

  En outre, le phosphate de pyridoxal est la coenzyme de la δ-aminolévulinase (enzyme jouant un rôle dans la biosynthèse de l'hème) et de la tryptophane synthétase. Enfin, la phosphorylase A du muscle contient quatre molécules de phosphate de pyridoxal indispensables au maintien de la structure dont dépend l'activité de l'enzyme. Le déficit en phosphate de pyridoxal produit l'avitaminose B6.